A-level 生物学/生物学基础/酶
酶是作为反应的生物催化剂的蛋白质分子。这意味着它们加速了这些反应，但在结束时保持不变。绝大多数代谢反应是由酶催化的。酶是球状分子，就像我们在上一章学到的那样，因此它们的亲水性 R 基团在外部，使它们可溶，但酶也有一个特点，即它们拥有一个“活性位点”。这个活性位点允许其他分子与酶结合，这些分子被称为“底物”，活性位点的形状使它们完美地契合。底物与酶氨基酸上的 R 基团之间形成暂时键，形成酶-底物复合物。然后底物以其产物的形式解离。
酶在本质上被称为特异性的，因为活性位点的形状只允许一个分子与之结合。它可以催化分子的断裂或结合，形成一个或多个产物。当反应完成后，这些产物离开活性位点，如前所述，酶保持不变，因此可以接受另一个底物分子。大多数酶以“ase”结尾，例如脂肪酶、淀粉酶
所有反应都需要能量，而反应发生的阈值被称为活化能，即反应开始发生的点。酶降低了这种活化能，有时这不仅加快了过程，而且使它在第一时间发生，因为活细胞中的大多数反应速度太慢，以至于（从实际意义上来说）根本不会发生。
向反应提供能量的一种方法是加热它们，因为这会给分子提供动能并增加酶和底物之间碰撞的速率（温度部分有更多内容）。人类这样做，在体内维持恒定的 37c，但这对于许多反应所需的活化能来说还不够，因此酶通过降低活化能解决了这个问题。酶催化的反应比标准反应更快，而且在更低的温度下发生。
我们已经说过，当酶催化反应时，底物与酶结合形成酶-底物复合物，并生成产物。看看这个图表。时间在底部，y 轴是产物的生成量。这是一个通用的酶催化反应，如你所见，很快产生了大量的（大部分）产物，但随后曲线趋于平缓。
这是因为当酶和底物都很多时，所有酶分子在其活性位点上都有一个底物，并且不断发生碰撞，但是随着反应进行，更多的底物被消耗掉，底物与酶发生碰撞的时间越来越长（因为底物变得越来越稀少），因此酶只是在等待的时间越来越长。这段初始时间被称为初始反应速率。
反应速率可以用两种方法测量，一种是生成产物的量，另一种是剩余底物的量（从初始总量中减去）。例如，淀粉酶分解淀粉的速率，产物和底物在混合物中均保持无色。上一章的食品测试部分表明，我们用碘测试淀粉的存在，因此要查看反应速率，我们可以从反应混合物中取样，将其与碘混合，并用比色计测试变化的强度。这将给我们一些结果，可以将其绘制成图表，即剩余淀粉量与时间的函数关系图。
各种因素会影响反应速率，包括酶浓度、底物浓度、温度、pH 值以及酶抑制剂的存在。下面将对此进行讨论。
看看这个图表。它显示了增加酶浓度如何增加反应速率，这与酶理论相一致，因为只要有足够的底物，每秒就会形成更多的酶-底物复合物，因此每秒也会形成更多的产物，反应速率更快。但是，需要注意的是，如果任其自发，这些反应最终都会生成相同数量的产物（；假设每种反应都有相同数量的底物）。反应速率随着酶浓度的增加而线性增加。
这个图表显示了增加底物浓度如何增加反应速率，直到某个点。这是因为，随着底物浓度的增加，每秒可以形成更多的酶-底物复合物，但图表上的点 x 被称为饱和点，即所有酶的活性位点都在持续工作，酶无法工作得更快，因此底物只是简单地“排队”等待活性位点。
分子自由移动的速度由温度决定，温度越高，分子、酶和底物获得的能量就越多，因此每秒发生的碰撞就越多，导致酶-底物复合物更频繁地形成。那么为什么图表显示反应速率在 40c 达到峰值？超过 40c 后，酶分子中的键开始剧烈振动，导致它们开始断裂，从而导致酶失去形状，改变活性位点的形状（因此底物将不再与之结合），酶被称为变性。反应速率没有立即降至 0 的原因是，随着温度的升高，酶会慢慢地失去形状，因此底物的结合度越来越差，最终完全不能结合，因此催化过程不会发生。变性过程通常是不可逆的。
在人类中，40c 是酶反应的最佳温度，即酶以最大速率催化反应的温度。我们保持体温在 37c，以确保我们永远不会超过 40c，因为即使是最轻微的向上变化也会导致酶开始变性，这对身体来说非常危险，因为体内几乎所有反应都依赖于酶。
该图表 显示了 pH 值对酶活性的影响。 pH 值是溶液中氢离子浓度的衡量指标（可以理解为氢的百分比），它影响酶活性，因为氢离子可以与酶发生反应并改变酶的形状，从而使活性位点变形。 就像温度一样，对酶来说过高或过低的 pH 值都会使酶变性。 该图表只是一个示例，因为不同的酶具有不同的最适 pH 值。
存在两种类型的酶抑制，即抑制酶功能的因素。 它们可能是有害的，因为它们可以阻止反应发生，或者是有益的，因为它们可以阻止反应失控 - 例如，一系列反应的最终产物可能是一种酶抑制剂，以防止反应无限期地继续。
竞争性酶抑制剂之所以得名，是因为它们与底物竞争酶分子的活性位点。 它们通过与底物具有相似的形状并进入活性位点来实现这一目标，从而暂时阻止底物进入。 这使得反应变慢，因为真正的底物与酶发生碰撞并形成产物的可能性降低。 竞争性抑制剂对酶的影响总是可逆的。 它们可以通过提高底物浓度来克服。 这样可以增加底物与酶活性位点结合的机会，并降低抑制剂发生成功碰撞的机会。
非竞争性抑制剂不与活性位点竞争。 相反，它们会结合到酶的另一个区域，称为别构位点。 这反过来会导致酶的活性位点发生形状变化并变性，因为与酶结合的抑制剂改变了酶的三级结构，也改变了活性位点，从而阻止任何底物结合/匹配。 这通常是永久性的。 与竞争性抑制剂不同，非竞争性抑制剂不能通过提高底物浓度来克服。 这是因为底物和非竞争性抑制剂不与活性位点竞争，因此允许非竞争性抑制剂与酶的别构位点结合，而底物不会阻止/与它在该位点竞争。
一些产物会抑制产生它们的酶，这个过程被称为最终产物抑制。 这作为酶的负反馈回路，因为这将阻止酶产生过量的产物，并确保酶不会浪费宝贵的资源。