核物理/分子 - 一个类比

已经开发出一种理论方法来估计非极性介质中α-螺旋的缔合自由能。能量函数的参数是从水溶性蛋白质中突变体的G值以及有机溶质在水和非极性溶剂之间的分配中推导出来的。所提出的方法已针对三组已发表的数据进行了成功验证：（1）由 27 种疏水肽形成的α-螺旋寡聚体的解离常数；（2）22 个细菌视紫红质突变体的稳定性，以及（3）水溶液中的蛋白质-配体结合亲和力。已经发现，螺旋的合并完全由范德华相互作用和氢键驱动，而主要的去稳定贡献则由侧链构象熵以及原子从洗涤剂或脂质转移到蛋白质内部的转移能量来表示。α-螺旋的静电相互作用相对较弱，但对于重现实验数据很重要。已经发现，固定自由能（源于在分子缔合期间限制分子的旋转和平移刚体运动）小于 1 kcal/mol。细菌视紫红质中氨基酸替换的能量学因脂质和水分子与特定突变体中形成的腔的特定结合而变得复杂。

关键词：结合；热力学；势能；溶剂化；膜；胶束；α-螺旋；熵；肽；细菌视紫红质；糖蛋白 A

缩写：vdW，范德华相互作用 • ASA，可及表面积 • PDB，蛋白质数据库 • SDS，十二烷基硫酸钠 • DPC，N-十二烷基磷酸胆碱 • DDMAB，N-十二烷基-N,N-(二甲基氨基)丁酸盐 • DMPC，1,2 二肉豆蔻酰基-sn-甘油-3-磷酸胆碱 • GpA，糖蛋白 A • MS1，QLLIAVLLLIAVNLILLIAVARLRYLVG • L7NL11，RARL7NL11GILIN • L19，RARL19GILIN • L16，KKGL7WL9KKA • Y16，KKGL7YL9KKA • L22，KKGL10WL12KKA • Y22，KKGL10YL12KK。

文章在线提前出版。文章和出版日期在 http://www.proteinscience.org/cgi/doi/10.1110/ps.04850804。