生物化学/生物分子原理

生物化学

“生物化学”一词最早由德国化学家卡尔·奈格于 1903 年提出。生物化学是研究生物体中化学过程的学科。生物化学支配着所有生物体和生命过程。如今，纯粹生物化学的主要重点在于理解生物分子如何产生发生在活细胞内的过程，这与对整个生物体的研究和理解密切相关。

生物分子

生物化学中的四大类分子是碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸。许多生物分子是聚合物：在此术语中，单体是相对较小的微分子，它们连接在一起形成大型大分子，称为聚合物。当单体连接在一起合成生物聚合物时，它们会经历一个称为脱水合成的过程。

氨基酸

氨基酸是天然单体，在核糖体中聚合形成蛋白质。核苷酸是细胞核中发现的单体，聚合形成核酸——DNA 和 RNA。葡萄糖单体可以聚合形成淀粉、糖原或纤维素；木糖单体可以聚合形成木聚糖。在所有这些情况下，一个氢原子和一个羟基 (-OH) 基团会丢失形成 H2O，而一个氧原子连接每个单体单元。由于水作为产物之一的形成，这些反应被称为脱水反应或缩合反应。

惯例和命名法

葡萄糖

=

核酸

核酸序列的惯例是列出核苷酸，它们从聚合物链的 5' 端到 3' 端出现，其中 5' 和 3' 指的是核糖环周围参与形成链的磷酸二酯键的碳原子的编号。这样的序列被称为生物聚合物的初级结构。

糖

Sugar polymers can be linear or branched are typically joined with glycosidic bonds. However, the exact placement of the linkage can vary and the orientation of the linking functional groups is also important, resulting in α- and β-glycosidic bonds with numbering definitive of the linking carbons' location in the ring. 

脂类

脂类主要是脂肪酸酯，是生物膜的基本组成部分。另一个生物学作用是能量储存（例如，甘油三酯）。大多数脂类由一个极性或亲水性头部（通常是甘油）和一个到三个非极性或疏水性脂肪酸尾部组成，因此它们是两亲性的。脂肪酸由未分支的碳原子链组成，这些碳原子链仅通过单键（饱和脂肪酸）或通过单键和双键（不饱和脂肪酸）连接。链通常为 14-24 个碳基团长，但始终为偶数。对于存在于生物膜中的脂类，亲水性头部来自以下三类之一：糖脂，其头部包含一个具有 1-15 个糖残基的寡糖。磷脂，其头部包含一个通过带负电荷的磷酸基团与尾部连接的带正电荷的基团。甾醇，其头部包含一个平面类固醇环，例如胆固醇。其他脂类包括前列腺素和白三烯，它们都是从花生四烯酸合成的 20 个碳脂肪酰基单位。它们也被称为脂肪酸。

氨基酸

氨基酸同时包含氨基和羧酸官能团。（在生物化学中，当指的是氨基和羧酸官能团连接到同一个碳上的氨基酸时，使用术语氨基酸，加上脯氨酸，它实际上不是氨基酸）。氨基酸是长聚合物链的构建块。对于 2-10 个氨基酸，此类链被称为肽，对于 10-100，它们通常被称为多肽，更长的链被称为蛋白质。这些蛋白质结构在生物体中具有许多结构和酶促作用。有 20 种氨基酸由标准遗传密码编码，但有 500 多种天然氨基酸。当在蛋白质中观察到除 20 种以外的氨基酸时，这通常是翻译后修饰（蛋白质合成）的结果。除了 20 种标准氨基酸外，只有两种氨基酸已知在某些生物体中在翻译过程中被掺入蛋白质中：硒代半胱氨酸被掺入某些蛋白质的 UGA 密码子中，而 UGA 密码子通常是终止密码子。吡咯赖氨酸被掺入某些蛋白质的 UAG 密码子中。例如，在一些甲烷菌中，在用于产生甲烷的酶中。除了用于蛋白质合成的氨基酸外，其他具有生物学重要性的氨基酸包括肉碱（用于细胞内的脂类转运）、鸟氨酸、GABA 和牛磺酸。

蛋白质

形成蛋白质的特定氨基酸序列被称为该蛋白质的初级结构。此序列由个体的基因构成决定。蛋白质具有几种经过良好分类的局部结构元素，这些元素由分子间吸引形成，这形成了蛋白质的二级结构。它们大体分为两类，α 螺旋和β 折叠，也称为β 折叠片。α 螺旋是由蛋白质由于一个氨基酸的胺基与另一个氨基酸的羧酸基之间的吸引力而盘绕形成的。该螺旋包含约 3.6 个氨基酸每圈，并且氨基酸的烷基位于螺旋平面的外部。β 折叠片是由沿着蛋白质链的整个长度形成的强烈的连续氢键形成的。键合可能是平行或反平行的。在结构上，天然丝绸是由β 折叠片形成的。通常，蛋白质是由这两种结构在不同比例的作用下形成的。盘绕也可能是随机的。蛋白质的整体 3D 结构称为其三级结构。它是由于各种力形成的，例如氢键、二硫键、疏水相互作用、亲水相互作用、范德华力等。当两个或多个不同的多肽链聚集形成蛋白质时，就会形成蛋白质的四级结构。四级结构是聚合蛋白质和异聚蛋白质（如血红蛋白）的独特属性，血红蛋白由两个 α 链和两个 β 链组成。

与碳水化合物一样，某些蛋白质也执行大部分结构性作用。例如，肌动蛋白和肌球蛋白的运动最终负责骨骼肌的收缩。许多蛋白质具有的一种特性是它们特异性地与某种分子或一类分子结合——它们可能对结合的内容极其有选择性。抗体是附着在一种特定类型的分子上的蛋白质的一个例子。事实上，使用抗体的酶联免疫吸附测定（ELISA）是目前现代医学用于检测各种生物分子的最敏感的测试之一。然而，可能最重要的蛋白质是酶。这些分子识别称为底物的特定反应物分子；然后它们催化它们之间的反应。通过降低活化能，酶以 1011 或更高的速率加速该反应：一个通常需要 3,000 多年才能自发完成的反应，在使用酶的情况下可能不到一秒钟就完成。酶本身在该过程中不会被消耗掉，并且可以自由地以新的一组底物催化相同的反应。通过使用各种修饰剂，可以调节酶的活性，从而使整个细胞的生物化学得以控制。

从本质上讲，蛋白质是氨基酸链。氨基酸由一个与四个基团结合的碳原子组成。一个是氨基，—NH2，一个是羧酸基，—COOH（尽管它们在生理条件下以 —NH3+ 和 —COO− 形式存在）。第三个是简单的氢原子。第四个通常表示为“—R”，并且对于每种氨基酸都是不同的。有 20 种标准氨基酸。其中一些本身或以修饰形式发挥作用；例如，谷氨酸作为重要的神经递质发挥作用。

氨基酸可以通过肽键连接在一起。在这种脱水合成中，会去除一个水分子，并且肽键将一个氨基酸的氨基的氮连接到另一个氨基酸的羧酸基的碳。所得的分子被称为二肽，短段氨基酸（通常少于约 30 个）被称为肽或多肽。更长的段落被称为蛋白质。例如，重要的血清蛋白白蛋白含有 585 个氨基酸残基。

蛋白质的结构传统上用四个层次的等级来描述。蛋白质的一级结构仅仅是指其氨基酸的线性序列；例如，“丙氨酸-甘氨酸-色氨酸-丝氨酸-谷氨酸-天冬酰胺-甘氨酸-赖氨酸-...”。二级结构与局部形态有关（形态学是研究结构的学科）。某些氨基酸组合将倾向于卷曲成一个称为α螺旋的螺旋或成一个称为β折叠的片层；在血红蛋白中可以看到一些α螺旋。三级结构是蛋白质的整个三维形状。这种形状是由氨基酸序列决定的。事实上，一个单一的改变就可以改变整个结构。血红蛋白的α链包含 146 个氨基酸残基；将第 6 位的谷氨酸残基替换为缬氨酸残基会极大地改变血红蛋白的行为，导致镰状细胞性贫血。最后，四级结构与具有多个肽亚基的蛋白质的结构有关，例如血红蛋白及其四个亚基。并非所有蛋白质都具有多个亚基。^[7]

摄入的蛋白质通常在小肠中被分解成单个氨基酸或二肽，然后被吸收。然后，它们可以被连接在一起形成新的蛋白质。糖酵解、柠檬酸循环和戊糖磷酸途径的中间产物可以用来制造所有 20 种氨基酸，大多数细菌和植物拥有合成所有这些氨基酸所需的全部酶。然而，人类和其他哺乳动物只能合成其中的一半。它们不能合成异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸。这些是必需氨基酸，因为它们必须通过摄入获得。哺乳动物确实拥有合成丙氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸的酶，这些是必需氨基酸。虽然它们可以合成精氨酸和组氨酸，但它们不能为年轻的生长动物产生足够的精氨酸和组氨酸，因此它们通常被认为是必需氨基酸。如果从氨基酸中去除氨基，就会留下称为α-酮酸的碳骨架。称为转氨酶的酶可以很容易地将氨基从一个氨基酸（使其成为α-酮酸）转移到另一个α-酮酸（使其成为氨基酸）。这在氨基酸的生物合成中很重要，因为许多途径的中间产物被转化为α-酮酸骨架，然后添加氨基，通常通过转氨作用。然后，氨基酸可以连接在一起形成蛋白质。^[8]

分解蛋白质的过程与此类似。它首先被水解成其组成氨基酸。游离氨（NH3），在血液中以铵离子（NH4+）的形式存在，对生命形式有毒。因此，必须有一种合适的方法来排出它。不同的动物演化出不同的策略，这取决于动物的需要。单细胞生物，当然，会简单地将氨释放到环境中。同样，硬骨鱼可以将氨释放到水中，在那里它很快就会被稀释。一般来说，哺乳动物通过尿素循环将氨转化为尿素。^[9]

维生素 维生素是一种通常不会被特定生物体合成，但对其生存或健康至关重要的化合物（例如辅酶）。这些化合物必须被吸收或食用，但通常只需微量。当波兰生物化学家卡西米尔·冯克最初提出这个概念时，他认为它们都是碱性的，因此将其命名为生命胺。后来去掉了“e”，形成了“维生素”这个词。^[10]

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