生物化学/蛋白质/蛋白质类型
主要的氧结合蛋白是血红蛋白和肌红蛋白。它们的初级序列略有相关。它们都具有“血红素”基团。肌红蛋白是一种位于肌肉中的蛋白质，用于储存氧气。它在需要氧气时提供氧气供应。血红蛋白指的是红细胞中发现的蛋白质，氧结合蛋白，将氧气从肺部运送到身体细胞中。氧气对身体至关重要，因为它需要用于氧化磷酸化。
氧结合蛋白的一个关键特征是其结合位点存在一个血红素基团。血红素是一种红色的辅基，由铁和有机成分组成，氧气可以结合到它上面。
血红素基团有两个结合位点。每个位点位于血红素的不同平面上。它们被称为第 5 和第 6 配位位点。对于肌红蛋白和血红蛋白，第 5 配位位点都被咪唑环占据，使第 6 配位位点可用于氧气结合。血红素有两种构型：一种缺少氧气，另一种具有氧气。在缺少氧气的构型中，铁相对于卟啉平面略微向外，因为它无法完全适合血红素中心。在与氧气结合的构型中，铁位于与卟啉平面相同的平面上。铁基团位置的差异是由于每种构型磁性的差异造成的。缺少氧气的形式，铁的电子云太大，它会自发地排斥卟啉平面。对于具有氧气的形式，具有高电负性的氧气与铁结合，并从铁中吸取电子云。铁电子云的耗尽使铁变得更小，使其能够适合卟啉平面的中心。下图显示了上述内容的示意图。
肌红蛋白是一种单体蛋白，由单个多肽链组成。每个肌红蛋白都含有一个结合位点，它可以结合一个氧气分子。肌红蛋白有两种形式。它们是脱氧肌红蛋白和氧合肌红蛋白。脱氧肌红蛋白是缺少氧气的形式，而氧合肌红蛋白是与氧气结合的形式。肌红蛋白起着氧气储存蛋白的作用，而不是氧气运输蛋白，因为它对氧气的亲和力非常强。它的结构也有助于防止超氧化物 (O2-) 离开血红素基团。超氧化物对生物活性有两种危害。首先，它可能损害生物材料，其次，它可以通过将铁的态从 Fe2+ 转化为 Fe3+ 来阻止肌红蛋白与氧气结合。铁处于 Fe3+ 态称为高铁肌红蛋白。为了防止氧气以超氧化物的形式离开，肌红蛋白具有额外的组氨酸残基，它与氧气分子形成氢键。与位于红细胞中的血红蛋白不同，肌红蛋白存在于肌肉组织中。
血红蛋白是红细胞中一种含铁的蛋白质，负责将氧气从呼吸器官（即肺部）运输到身体的其他部位（即组织）。与由单个多肽链组成的肌红蛋白不同，血红蛋白由 4 个多肽链组成。两个相同的链被称为 α 链，另外两个相同的链被称为 β 链。四个链以协同的方式与氧气结合，这意味着一个位点与一个氧气分子结合会增加血红蛋白中其他位点对氧气的亲和力。下图显示了血红蛋白的结构。蛋白质是一种大分子。
氧结合曲线 (OBC) 显示了氧结合蛋白的氧气结合能力。OBC 的 y 轴显示了分数饱和度。分数饱和度是指结合位点与氧气结合的比例。例如，如果分数饱和度为 1.0，则表示血红蛋白的所有位点都与氧气结合，而 0.0 表示血红蛋白的任何位点都没有与氧气结合。x 轴显示了氧气浓度，用氧气分压 (PO2) 测量。测量单位是托。氧气分压越高，结合到氧气上的蛋白质分子越多。这意味着氧气越多，肌红蛋白与氧气结合的可能性就越大。肌红蛋白的氧气结合曲线表明，当氧气的分压为 2 时，一半的肌红蛋白分子与氧气结合。
血红蛋白的氧气结合曲线与肌红蛋白的氧气结合曲线有很大不同。与肌红蛋白的弓形曲线不同，血红蛋白的曲线呈 S 形。该函数称为 S 形函数。S 形函数是由于血红蛋白的协同结合行为造成的。下图显示了肌红蛋白和血红蛋白氧气结合曲线之间的差异。
血红蛋白存在于红细胞中。红细胞还包含一种叫做 2, 3-二磷酸甘油酸的分子，它与血红蛋白相互作用，并能降低其对氧气的亲和力，解释了血红蛋白与氧气的亲和力低于肌红蛋白的原因。
血红蛋白的协同性是指当一个位点与氧气结合时，其他位点对氧气的亲和力会增加。同样，如果一个位点释放了它的氧气，其他位点对氧气的亲和力会降低，并释放结合的氧气。血红蛋白的协同特性使这种蛋白质成为氧气运输的理想选择。例如，当血红蛋白到达肺部 (PO2 为 100 乇) 时，98% 的氧气结合位点都被占据。当血红蛋白到达组织 (PO2 为 20 乇) 时，32% 的氧气结合位点被占据，这意味着 (98-32=66) 66% 的氧气结合位点释放了它们的氧气。对于肌红蛋白，98% 的氧气结合位点在肺部被占据，但当它到达组织时，91% 的氧气结合位点被占据。这意味着 7% 的氧气结合位点释放了它们的氧气。虽然肌红蛋白擅长从肺部获得氧气，但它在向组织释放氧气方面效率不高。它唯一会放弃氧气的情况是氧气浓度极低。下图显示了肌红蛋白和血红蛋白从肺部向组织输送氧气的百分比。
血红蛋白的协同性可以通过几种模型来解释。雅克·莫诺、杰弗里·怀曼和让-皮埃尔·尚热提出了一种被称为 MWC 模型（也称为构象模型），其中分子存在于两种状态：R 状态和 T 状态。两种状态的平衡取决于氧气的结合。R 状态仅由氧合血红蛋白组成，而 T 状态由脱氧血红蛋白组成。当越来越多的血红蛋白与氧气结合时，平衡会向 R 状态转移，也会增加该状态对氧气的亲和力。
另一种用于解释血红蛋白协同性的模型是顺序模型，该模型不考虑由于配体结合或解离引起的 R 状态和 T 状态之间平衡转移的想法。该模型表明，当氧气与血红蛋白组装体的一个位点结合时，相邻位点对氧气的亲和力会增加，而不会诱导任何从 T 状态到 R 状态的转化。
血红蛋白的结构和功能对今天的医疗技术做出了重大贡献。铁离子进入卟啉平面导致血红素电子结构发生变化，这与血红蛋白磁性的改变相平行。这些变化共同构成了功能性磁共振成像 (fMRI) 的基础，这是一种无创的脑功能检查方法。通过使用适当的技术，fMRI 能够检测脱氧血红蛋白和氧合血红蛋白的相对含量差异，这表明大脑活动。大脑活跃的部分会放松血管，允许更多富含氧合血红蛋白的血液流动。