结构生物化学/β-螺旋桨蛋白
β-螺旋桨是一种对称的蛋白质，由四个反平行β折叠片组成一个圆圈。反平行β折叠片的数量，也称为叶片数量，决定了β-螺旋桨的功能。迄今为止，已知四叶、五叶、六叶、七叶、八叶和十叶β-螺旋桨及其功能。β-螺旋桨通常呈漏斗形，蛋白质-蛋白质相互作用可以发生在漏斗的各个侧面，包括中央开口。β-螺旋桨种类繁多，它们被归类到不同的家族，这些家族取决于它们的叶片数量和氨基酸序列。一些β-螺旋桨家族包括：WD40家族（最大的螺旋桨蛋白家族）、染色质凝聚调节蛋白1（RCC1）家族、kelch家族、YWTD家族、NHI家族、YVTN家族和Asp-box家族。
四叶和五叶螺旋桨：四叶和五叶螺旋桨的功能变化有限。四叶螺旋桨充当配体结合蛋白，并负责运输和催化。已知最小的四叶螺旋桨结构形式是血红素结合蛋白，它是一种具有血红素结合能力的血浆糖蛋白。五叶螺旋桨在自然界中很常见，但只充当转运酶、水解酶和糖结合蛋白。
六叶和七叶螺旋桨：与四叶和五叶螺旋桨不同，六叶和七叶螺旋桨的功能变化很大。六叶螺旋桨充当配体结合蛋白、水解酶、裂解酶、异构酶、信号蛋白和结构蛋白。七叶螺旋桨充当配体结合蛋白、水解酶、裂解酶、氧化还原酶、信号蛋白和结构蛋白。
八叶和十叶螺旋桨：与四叶和五叶螺旋桨类似，八叶和十叶螺旋桨的功能变化也较小。八叶螺旋桨充当氧化还原酶和结构蛋白，而十叶螺旋桨充当信号蛋白。唯一著名的十叶螺旋桨是sortillin，它在内吞作用和细胞内分选中发挥着重要作用。sortillin的独特之处在于它能够通过一次只允许一个配体结合来调节配体结合，以防止功能上的模棱两可。
一种新发现的β-螺旋桨，称为β-风车，被发现具有反平行β折叠片中发生链交换的独特特性，赋予β-风车类似魔术贴的特性，从而提高了其结构稳定性。与始终呈闭环形式的常规β-螺旋桨相反，β-风车可以呈开环形式（开桶形式），其中断裂环的两个叶片端彼此之间没有任何相互作用。β-风车在叶片数量上也差异很大；它们的叶片数量在三到八个之间。尽管β-风车具有广泛的叶片数量，但它们都只限于一种功能：DNA结合。
当β-螺旋桨发生突变时，人们发现β-螺旋桨与人类疾病有关。例如，当七叶螺旋桨整合素αIIbβ3的钙结合口袋发生突变时，就会发生格兰茨曼血小板无力症（GT），这是一种常染色体隐性遗传出血性疾病。当WD重复结构域11（WDR11）β-螺旋桨的蛋白质-蛋白质结合区域发生突变时，就会发生卡尔曼综合征，这是一种影响性激素产生的遗传性疾病。
- 陈凯美; 陈丽; 王安慧 (2011). “β-螺旋桨蛋白的许多叶片：保守而多功能”. 生物化学趋势. 36 (10): 553–61. doi:10.1016/j.tibs.2011.07.004. PMID 21924917.