结构生物化学/细胞器/细胞骨架
细胞骨架的结构生物化学对细胞体至关重要
细胞骨架为细胞提供支持。它是一个蛋白质纤维网络，支撑细胞形状并将细胞器固定在细胞内。细胞骨架的三个主要结构成分是微管（由微管蛋白形成）、微丝（由肌动蛋白形成）和中间纤维。所有三个成分通过非共价键相互作用。真核细胞含有称为中间纤维、微丝和微管的蛋白质，这些蛋白质统称为细胞骨架。此外，细胞骨架蛋白是多功能的，也参与全细胞运动和细胞内物质的运动。
肌动蛋白和微管蛋白是丰富的细胞骨架蛋白，由于它们具有独特的形成丝状蛋白的特性，因此支持多种细胞过程。最近的证据表明，肌动蛋白和微管蛋白存在受调节的降解途径，共同维持细胞骨架蛋白的质量控制，确保微丝和微管的正常功能。[1]
微管是微管蛋白的聚合物。它们有助于细胞运输。它们也帮助细胞形状，因为它可以抵抗压缩。它还有助于促进细胞运动。有两种马达蛋白帮助细胞器沿着微管移动
- 驱动蛋白，它将东西移开细胞核。
- 动力蛋白，它将东西移动到细胞核。
微管的直径比微丝和中间纤维大。空心微管结构由 13 个微管蛋白二聚体组成。它们是一个α-微管蛋白加上一个β-微管蛋白形成一个微管蛋白二聚体。微管还有助于细胞内物质的移动，也参与通过纤毛和鞭毛推动全细胞运动。微管提供轨道，可以以高效、定向的方式将囊泡从一个细胞器移动到另一个细胞器。微管还在有丝分裂期间分离复制的染色体。
微丝是肌动蛋白的聚合物。它们也帮助细胞形状，因为它可以承受细胞内的张力。它也参与细胞运动。有三种细胞形状，即微绒毛、片状伪足和丝状伪足。
- 微绒毛是表面上的突起，增加了表面积。
- 片状伪足是膜皱褶，有助于感知环境并引导运动。
- 丝状伪足类似于微绒毛，但不太稳定。它们也感知环境。它们可以变成片状伪足。
当单个肌动蛋白单体在 ATP 水解的驱动下聚合形成丝状肌动蛋白链时，就会形成微丝。微丝是动态结构，以受控方式生长和收缩。一些微丝在细胞中起结构作用以维持细胞形状。这些结构微丝在两端都有蛋白质帽，以防止微丝长度发生变化。其他微丝具有需要动态长度变化的功能。微丝还介导细胞质流动，这是一种混合细胞质以帮助扩散的过程。
中间纤维是角蛋白的聚合物。它们也帮助细胞形状，因为它可以承受细胞内的张力。它主要参与细胞器锚定。中间纤维还包含各种纤维蛋白，其直径约为 10 纳米。中间纤维通常在细胞膜下形成网状结构，并且在缺乏细胞壁的细胞中，有助于赋予和维持细胞形状。中间纤维相当稳定，据认为不像微丝那样经历剧烈的长度变化。
细胞骨架通常根据细胞的需要合成；但是，一些蛋白质纤维是永久性的。因此，细胞骨架的可变性质有助于其五个重要功能。
细胞的机械强度是由于细胞骨架中的蛋白质支架。在某些细胞中，蛋白质支架还决定了细胞的形状。微绒毛由细胞骨架纤维（如微丝）支撑。微绒毛还增加了细胞的表面积，以便吸收物质。
细胞的细胞骨架纤维有助于稳定细胞器的位置。然而，细胞的内部排列会根据细胞的需要而变化。细胞器是动态的，并且会随着时间的推移而发生变化。
细胞骨架能够在细胞内以及细胞质内移动物质，从而有助于细胞器的移动。该功能在神经系统中尤其重要，因为物质经常在长距离的细胞内运输。(3908283293)
细胞通过连接细胞骨架中的蛋白质纤维以及细胞外空间中的蛋白质纤维相互连接。在此过程中，细胞外部的物质也得到了稳定。细胞的组装不仅有助于组织的机械强度，还允许信息从一个细胞转移到另一个细胞。
细胞的细胞骨架使细胞能够运动。例如，白细胞的细胞骨架使它们能够从血管中挤出来。生长的神经细胞也能发出延伸，使其能够伸长。细胞膜上的纤毛和鞭毛的微管细胞骨架使它们能够运动。此外，马达蛋白利用 ATP 中的能量，可以通过沿着细胞骨架纤维滑动来帮助细胞的运动和细胞内运输。细胞骨架中有三种类型的马达蛋白，包括肌球蛋白、驱动蛋白和动力蛋白。驱动蛋白通常将囊泡从细胞内部带到周边。如果驱动蛋白发生突变，那么很可能会有神经系统疾病。KIF1β 是驱动蛋白突变导致的一种疾病。它会导致手臂和腿部无力。动力蛋白，另一方面，将囊泡从周边带回细胞内部。马达蛋白将能量转化为运动，而细胞骨架中的马达蛋白使用储存的 ATP。肌球蛋白使肌肉收缩。驱动蛋白使微管沿着微管运动，而动力蛋白则帮助纤毛和鞭毛的微管束产生鞭状运动。许多马达蛋白由两个头部（与细胞骨架纤维结合）、一个颈部和一个末端的尾部区域（与细胞器结合）组成。
细胞骨架蛋白的进化需要一种新颖的生物发生机制。真核生物的细胞骨架增强了细胞内运输和细胞分裂。这些功能曾经被认为是真核生物与原核生物的区分要素，因为细菌细胞骨架也由类似于肌动蛋白和微管蛋白的蛋白质组成。细菌中的肌动蛋白样和微管蛋白样蛋白质形成丝状结构，暗示着遗传物质的复制和细胞形状的维持。[2] 然而，真核生物中的肌动蛋白和微管蛋白在维持关键的创新特性方面不同于类似的原核生物蛋白质，而这些特性对于真核生物发生（真核生物条件的起源/真核生物条件的进化）至关重要。[3]
真核生物和细菌都具有细胞骨架。与肌动蛋白同源的细菌蛋白质是 MreB 和 ParM，而与微管蛋白同源的细菌蛋白质是 FtsZ。然而，肌动蛋白和微管蛋白与 MreB、ParM 和 FtsZ 的区别在于，它们具有对真核生物发生很重要的特性。
- 真核生物中的肌动蛋白和微管蛋白形成微丝和微管，它们与相应的分子马达（肌球蛋白、驱动蛋白、动力蛋白）结合，用于吞噬作用。吞噬作用使内共生成为可能，也促进了纤毛的发育，从而支持运动和感觉。[4] 真核生物中肌动蛋白和微管蛋白的出现是促进其有效折叠和组装的重要因素 [5][6]，这被称为细胞骨架蛋白生物发生机制 (CPBM)。CPBM 包括分子伴侣，它们帮助折叠含无尾复合多肽-1 (CCT) 的伴侣蛋白、折叠蛋白 (PFD) - 调节 CCT 功能的类磷酸化蛋白，以及其他五个辅助因子。 [7][8][9][10][11] 此外，翻译后修饰和蛋白酶体降解是调节肌动蛋白和微管蛋白功能所必需的，这也仅限于真核生物。
- 另一方面，原核生物中不存在细胞骨架蛋白生物发生机制。
肌动蛋白和微管蛋白浓度受到严格控制，因为它们对细胞骨架动力学具有关键影响。在动物细胞中，微管蛋白的合成受自调节反馈机制的调节，该机制可以感知微管蛋白异二聚体的浓度，从而调节 α-微管蛋白和 β-微管蛋白 mRNA 的稳定性。 [12][13] 与动物相似，后生动物中微管蛋白的合成也因其关键影响而受到自调节。研究表明，酿酒酵母中 β-微管蛋白的过表达会导致微管功能异常和生长缓慢。[14]
肌动蛋白过表达是由一个尚未完全确定的反馈机制引起的，该机制对肌动蛋白单体浓度敏感，可以通过肌动蛋白 mRNA 的 3' 非翻译区的存在来预防。[15]
细胞骨架蛋白生物发生机制存在于真核生物中，但不存在于原核生物中。它包括含 CCT（复合多肽-1）和 PFD（折叠蛋白）的伴侣蛋白、类磷酸化蛋白和五个辅助因子。伴侣蛋白分子帮助肌动蛋白和微管蛋白折叠。蛋白质生物发生机制面临的挑战包括：(1) 细胞中肌动蛋白和微管蛋白的高浓度，(2) 肌动蛋白和微管蛋白自缔合的趋势，(3) 肌动蛋白和微管蛋白无法在没有其他分子帮助的情况下折叠，(4) 肌动蛋白和微管蛋白相互竞争同一个折叠空间。
细胞骨架蛋白的生物发生面临很多困难，主要是由于肌动蛋白和微管蛋白浓度丰富、自缔合倾向以及无法独立折叠。此外，争夺有限折叠空间的竞争也是细胞骨架蛋白生物发生的挑战。[16] 幸运的是，特定伴侣蛋白辅助因子的作用可以解释伴侣蛋白介导的细胞骨架蛋白折叠的调节。
真核生物胞质伴侣蛋白具有独特的协助肌动蛋白和微管蛋白折叠的能力。分子伴侣可以与新合成的多肽链相互作用，使其在折叠过程中变得稳定，从而形成从线性单体氨基酸链到更复杂和功能性蛋白质的形状 [17]。有很多类型的伴侣蛋白可以指导新蛋白质的折叠、应激变性蛋白质的重新折叠、蛋白质的解折叠以及蛋白质的运输 [18][19]。
伴侣蛋白，一个重要的分子伴侣家族，具有桶状结构，由两个由 60kDa（道尔顿原子质量单位）组成的多聚体叠层环组成。伴侣蛋白在折叠循环中经历 ATP 依赖性构象变化：促进底物结合、包封和释放[20]。在真核生物中，胞质伴侣蛋白是无尾复合多肽 1 环复合体 (CCT)，它对于酵母和蠕虫的生存至关重要。
CCT 对肌动蛋白和微管蛋白的生物发生至关重要。CCT 由八个相关的亚基组成 - α、β、γ、δ、ε、ζ、η、θ - 它们在每个寡聚体中出现两次。CCT 与古细菌伴侣蛋白热酶体密切相关，但与细菌伴侣蛋白 GroEL 相当不同 [21]。已知 CCT 比细菌 GroEL 具有更特异性的结合特征 [22][23]。作为一种伴侣蛋白，CCT 在其折叠循环中经历 ATP 依赖性构象变化。由于肌动蛋白和微管蛋白的含量丰富，它们占据了 CCT 复合物的很大一部分。除了肌动蛋白和微管蛋白外，还有其他 CCT 底物在细胞周期的进程中也发挥着关键作用 [24] 研究表明，CCT 在体内的功能受几个专门的辅助因子的调节，包括 PFD 和类磷酸化蛋白。
PFD，一种水母状分子伴侣，对于新合成的细胞骨架蛋白的稳定至关重要，是肌动蛋白和微管蛋白生物发生的 CCT 伴侣蛋白 [25][26]。
磷脂酰肌醇蛋白样蛋白是 CCT 相关肌动蛋白和微管蛋白折叠调节剂，是一种含有硫氧还蛋白结构域的蛋白，与视网膜 G 蛋白信号调节剂磷脂酰肌醇蛋白同源[27]。
微管蛋白折叠辅助因子
[edit | edit source]科学家认为，肌动蛋白从 CCT 中释放出来时处于天然的、组装能力强的状态，但环化酶相关蛋白可能会与肌动蛋白近天然或不稳定的形式相互作用并稳定它们，与伴侣蛋白紧密结合[28]。另一方面，功能性微管蛋白是必需的 α-β 异二聚体，并在与二聚体组装相关的折叠途径中进化而来[29]。
每个辅助因子的作用
1. 微管蛋白辅助因子 A (TBCA): 收集未组装的 β-微管蛋白
2. 微管蛋白辅助因子 D (TBCD): 帮助 β-微管蛋白沿着组装途径移动
3. 微管蛋白辅助因子 B (TBCB): 在伴侣蛋白释放后与 α-微管蛋白结合
4. 微管蛋白辅助因子 E (TBCE): 从 TBCB 接收 α-微管蛋白并进一步加工
5. 微管蛋白辅助因子 C (TBCC): 如果存在稳定的超复合物（由 β-微管蛋白-TBCD 和 α-微管蛋白-TBCE 复合物结合形成），则促进 β-微管蛋白中 GTP 的水解
- a. 也促进天然 α-β-微管蛋白异二聚体的释放
与辅助因子相关的疾病
据信，如果 TBCB 未被正确降解，可能会导致一种称为巨轴索神经病的脑神经疾病。这种疾病与细胞中微管密度的降低有关。TBCE 的突变与甲状旁腺功能减退症（一种发育障碍）、智力障碍和面部畸形 (HRD) 相关。
折叠蛋白
[edit | edit source]折叠蛋白 (PFD) 是一种 CCT 伴侣蛋白，对于稳定新生的细胞骨架蛋白是必需的。它由两个 α 型亚基和四个 β 型亚基组成，这些亚基共同构成类似于水母形状的结构。六个亚基形成一个类似于矩形的腔，当链从核糖体出来时，它会附着在新生形成的肌动蛋白和微管蛋白上。然后，PFD 将肌动蛋白和微管蛋白传递给 CCT，可能是通过对接和底物释放机制（由 PFD-肌动蛋白复合物的电子显微镜分析支持）。PFD 也可能通过将部分折叠的分子引导回 CCT 进行更多折叠来提高肌动蛋白和微管蛋白蛋白折叠的效率。这一观点得到以下事实的支持：观察到没有 PFD 的酵母细胞比野生型细胞更缓慢地折叠肌动蛋白和微管蛋白。此外，Pfd1 基因敲除小鼠表现出细胞骨架蛋白功能障碍、神经元丢失、神经肌肉缺陷和淋巴细胞发育缺陷的迹象。这些 Pfd1 基因敲除小鼠只能存活五周。
磷脂酰肌醇蛋白样蛋白
[edit | edit source]磷脂酰肌醇蛋白样蛋白调节肌动蛋白和微管蛋白的折叠。三种这样的蛋白被称为 PhLP1、PhLP2 和 PhLP3，因为它们是 CCT 结合蛋白。PhLP1 帮助 CCT 组装三聚体 G 蛋白；这个过程受 PhLP1 磷酸化的调节。PhLP2 和 PhLP3 参与细胞骨架蛋白的生物合成。据信，PhLP2 对肌动蛋白生物合成具有特异性，而 PhLP3 对微管蛋白生物合成具有特异性。换句话说，PhLP2 功能的破坏会导致严重的肌动蛋白细胞骨架缺陷，而 PhLP3 功能的破坏会改变正常的微管蛋白生物合成。
在体外研究中，观察到过量的 PhLP2 和 PhLP3 会阻止肌动蛋白和微管蛋白通过 CCT 介导的折叠途径折叠。据信这是由于 CCT ATPase 活性降低。然而，当在酵母细胞中进行研究时，似乎 PhLP2 会刺激纯化的酵母 CCT 的肌动蛋白折叠。这项研究的研究人员得出结论，哺乳动物 PhPL2 中不存在于酵母 PhLP2 中的氨基酸是阻止肌动蛋白和微管蛋白折叠的原因。这也支持了高等真核生物进化出对细胞骨架蛋白的更多调节的想法。
蛋白质生物合成/质量控制途径
[edit | edit source]1. 翻译
- a. 翻译后，新生肌动蛋白和微管蛋白通过以下方式进行折叠
- i. PFD 折叠途径。
- 1. 在 PFD 和底物传递的帮助下。
- ii. PFD 独立途径。
- i. PFD 折叠途径。
2. 折叠
- a. PFD 和 PFD 独立折叠途径都导致形成 CCT（胞质伴侣蛋白）。
- b. 随后进行 CCT 介导的折叠，导致
- i. 形成近天然的 α 和 β 微管蛋白。
- ii. 形成近天然的肌动蛋白。
3. 组装、拆卸和聚合
- a. 近天然的 α 和 β 微管蛋白组装成 TBCE-TBCD 复合物。
- i. 复合物形成折叠的微管蛋白异二聚体。
- ii. 折叠的微管蛋白异二聚体聚合形成微管。
- b. 近天然的肌动蛋白折叠成折叠的肌动蛋白单体。
- i. 折叠的肌动蛋白单体聚合形成微丝。
4. 降解
- a. 未用于聚合的游离微管蛋白和游离肌动蛋白会泛素化进入蛋白酶体。
- i. 蛋白酶体随后降解。
细胞骨架蛋白的翻译后修饰 (PMT)
[edit | edit source]对于肌动蛋白，已知翻译后修饰只会影响折叠。另一方面，微管蛋白受到 PTM 的影响，以一种允许天然蛋白以可逆和调节的方式开启和关闭活性的方式。微管蛋白可以通过多种方式进行修饰，例如乙酰化、去酪氨酸化和谷氨酸化。这些微管蛋白修饰发生在微管上，据推测（虽然没有经过很好的检验）游离微管蛋白异二聚体是负责逆转这些修饰的底物。然而，大量研究致力于微管蛋白 PTMs 的整体研究。例如，最近的研究表明，微管蛋白乙酰化与一种称为肌萎缩侧索硬化症 (ALS) 的人类神经退行性疾病有关。
细胞骨架蛋白的降解
[edit | edit source]质量控制过程的一部分包括蛋白质的降解。在这个过程中，受损的蛋白质和无法在伴侣蛋白的帮助下重新折叠的错误折叠蛋白质会被去除。不幸的是，降解发生的途径没有生物合成过程研究得那么透彻。Invalid parameter in <ref> tag
所有细胞蛋白的周转率和稳态浓度通过以下方式调节
1. 通过泛素-蛋白酶体系统 (UPS) 降解蛋白质
2. 溶酶体降解 3. 另一种蛋白水解机制
“蛋白质稳态”是指调节过程，其中无法通过伴侣蛋白修复的受损或错误折叠的蛋白质通过蛋白水解被去除。在肌动蛋白和微管蛋白降解的研究中，没有投入太多工作，但已知微管蛋白在存在如秋水仙碱等微管去稳定药物时会迅速降解。此类药物使微管蛋白更易溶。
帕金
[edit | edit source]帕金是一种泛素蛋白连接酶，对微管蛋白降解至关重要。帕金在常染色体隐性遗传性青少年帕金森病 (PD) 患者中发生突变。其正常功能是与 HSP70 相互作用蛋白 (CHIP) 相互作用，使压力变性蛋白泛素化。据信，帕金还能刺激 α-微管蛋白和 β-微管蛋白的泛素化和蛋白酶体降解。过表达突变 α-突触核蛋白（帕金森病中一种有毒的包涵体形成蛋白）的细胞显示 α-微管蛋白浓度增加和不溶性帕金。这两种特征也见于受路易体病影响的患者。
辅助因子 E 样
[edit | edit source]E-like (COEL) 是一种微管蛋白折叠辅助因子，它是一种会破坏微管蛋白的蛋白质。没有人类 COEL 的细胞中含有过量的稳定微管，而在含有过量 COEL 的细胞中观察到微管分解和 α-微管蛋白降解。COEL 存在引起的微管蛋白降解被一种称为 stathmin 的微管负调节因子所抵消，该因子会隔离微管蛋白。总的来说，COEL 重要的原因有三个：1. 它可以去除错误折叠的微管蛋白 2. 调节微管蛋白的浓度 3. 控制微管蛋白的亚型。[30]
在后生动物细胞中，当 CCT 或 PFD 功能不正常时，微管蛋白的浓度会降低。然而，肌动蛋白的浓度不受显著影响。这表明肌动蛋白的质量控制不同于微管蛋白。相对于对照微管蛋白，似乎没有那么多的需求去除错误折叠的 β-肌动蛋白。尽管如此，在某些情况下，肌动蛋白降解是必要的。在缺血性氧化损伤的情况下，心脏特异性的 α-肌动蛋白会被蛋白酶体降解。还发现，当心肌细胞中的肌肉收缩被药物抑制时，α-肌动蛋白会被溶酶体降解。最近观察到，TRIM32 是一种在体外泛素化 α-肌动蛋白的泛素蛋白，当它在人胚肾细胞中异常表达时，会降低细胞质 β-肌动蛋白的浓度。TRIM32 突变在 Bardet-Biedl 综合征和肌肉营养不良中被发现，尽管 TRIM32 在这些疾病中的实际作用仍然未知。[31]
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