结构生物化学/细胞器/植物细胞/纤维素
纤维素是植物细胞壁的结构性葡萄糖多糖成分，与半纤维素和果胶一起。它具有β-连接，这使得它能够形成具有比其他葡萄糖多糖（如糖原和淀粉）中存在的α-连接更高的抗拉强度的纤维。虽然α-连接形成开放的螺旋形式，允许糖轻松访问，但β-连接形成直的、平行的链，通过氢键相互连接，这使得它更难以访问。
植物通过光合作用和碳固定过程将太阳能和二氧化碳 (CO2) 转化为有机碳作为主要能量来源。特别是，纤维素中的碳是由反应过程中未用完的剩余三磷酸甘油醛缩合而成的。
纤维素结构中的这些固定有机碳提供了宝贵的能量，如今研究人员希望将其开发为可再生燃料来源。然而，分解纤维素以获得葡萄糖非常困难，需要复杂的酶系统。
植物细胞壁含有纤维素、半纤维素和果胶。化学和物理复杂性限制了酶对其的攻击。为了将其分解，纤维素酶、半纤维素酶和果胶酶需要协同工作。在厌氧细菌中，研究表明存在一种称为纤维素体的多酶复合物，它包含所有三种酶，并且可以最有效地分解植物细胞壁。
细菌使用连接蛋白-支架蛋白相互作用组装纤维素体。这些蛋白质相互作用对于纤维素体成功破坏细胞壁至关重要。支架蛋白是催化成分中的一种蛋白质，而连接蛋白是在支架蛋白中发现的。两种蛋白质通过疏水力相互作用。
纤维素体被认为是大自然中最精细的纳米机器。它是一个细胞结合的复合物，由许多酶组成。它位于细胞表面，通过碳水化合物结合分子 (CBM) 解构植物细胞壁。CBM 有三种类型：A 型、B 型和 C 型。A 型负责与纤维素本身相互作用。B 型与单糖链的内部区域结合。C 型识别小糖类。
细菌纤维素体是最突出的纤维素体类型。它们被分为两组：一组是使用许多类型的支架蛋白组装的，另一组是仅使用单个主要支架蛋白组装的。
真菌纤维素体存在于食草动物的胃肠道中。它们不像细菌纤维素体那样发达。
纤维素体，即自然界中熟练的纳米机器，是细胞结合的多酶复合物，可以分解纤维素和半纤维素。它们在碳循环过程中非常重要。纤维素体复合物需要高度有序的蛋白质（连接蛋白和支架蛋白之间的相互作用）来将纤维素酶和半纤维素酶组装成支架结构。连接蛋白和支架蛋白之间的蛋白质相互作用在纤维素体组装和纤维素体附着到细胞表面方面起着重要作用，同时保持灵活以提供稳定的催化协同作用。
纤维素体的一种功能是分解植物的结构性多糖。据推测，细菌和真菌产生的纤维素体系统的约束导致植物细胞壁的解构变得越来越有效。植物细胞壁的拼接涉及将酶添加到大分子复合物中，将提高纤维素体复合物之间协同相互作用的有效性。然后，纤维素体通过支架蛋白载体的 CBM 对酶-底物靶向进行放大。
纤维素水解的速率取决于多糖的来源、测定的时间段和解构过程。尽管大多数细菌整合到纤维素体中，但高效纤维素降解菌嗜热厌氧纤维杆菌却没有。它产生大量酶，从而改善了协同相互作用。由于转座子插入 CipA 基因，纤维素水解速率降低，这表明纤维素的水解反应取决于纤维素酶的加入到纤维素体中。纤维素体的另一个功能是在细菌表面维持酶系统。这将影响细菌利用细胞壁中的单糖和寡糖的能力。据林德及其同事称，当纤维素体位于细菌外膜的外部时，与纤维素体位于细菌细胞内部时相比，纤维素的水解过程大大提高。这种高比率的一种可能的解释是，由于葡萄糖和纤维二糖的释放，纤维素的活性受到抑制。水解过程驱动多酶复合物与细菌表面上的糖苷水解酶之间的相互作用。在许多生物体中，纤维素体的功能仍然未知，因为没有证据证明纤维素体附着到生物体的膜上。
植物细胞壁的降解过程需要非催化碳水化合物结合模块 (CBM) 的参与。CBM 的三种类型是 A 型 CBM、B 型 CBM 和 C 型 CBM。A 型 CBM 与纤维素（结晶性多糖）协同作用，B 型 CBM 附着到糖链上，而 C 型 CBM 识别多糖的末端。纤维素体结合到植物细胞壁的过程是由可在支架蛋白中发现的 CBM3（A 型 CBM）促进的。CBM3 附着到纤维素表面。当 CBM3 附着到纤维素时，需要超分子靶向，以便催化酶复合物结合到其相应的底物上。这种现象发生的原因是，植物的细胞壁是由许多相互作用的多糖组成的。
Fontes, C., Gilbert, H., (2010, April 7). Cellulosomes: Highly Efficient Nanomachines Designed to Deconstruct Plant Cell Wall Complex Carbohydrates. Annual Review of Biochemistry, 1-2, 5, 9, 15, 19, 79, 655-681. Retrieved October 22, 2010 from www.annualreviews.org.
Berg, Jeremy M. "Biochemistry", Fifth Edition, W.H. Freeman and Company, N.Y., 2002