结构生物化学/酶/活化能
达到过渡态所需的活化能是形成产物的障碍。它是反应进行所需的最小能量。这个障碍是许多化学反应在没有酶、热量或其他催化力的存在下，反应速度非常慢的原因。有两种常见的克服这个障碍从而加速化学反应的方法。首先，反应物可以暴露在大量热量中。例如，如果汽油在室温下放置，不会发生什么。然而，如果汽油暴露在火焰或火花中，它会迅速分解，可能以爆炸的速度分解。第二种策略是降低活化能障碍。酶将活化能降低到一定程度，使少量可获得的热量能够将反应物推到过渡态。由此产生的问题是：酶如何降低化学反应的活化能障碍？
酶是结合小分子的大型蛋白质。当与酶结合时，反应物中的键可能会被拉伸（即被拉伸），从而使它们更容易达到过渡态。这是酶降低反应活化能的一种方式。当一个化学反应涉及两个或多个反应物时，酶提供一个位点，使反应物彼此非常靠近，并且以促进形成新的共价键的取向排列。这种技术也降低了化学反应所需的活化能。拉伸反应物和使它们彼此靠近是酶用来降低活化能的两种常见方法。还有其他方法可以使酶促进化学反应。改变反应物的局部环境是其中一种方法。在某些情况下，酶通过直接参与化学反应来降低活化能。例如，某些水解 ATP 的酶在酶中形成磷酸和氨基酸之间的共价键，该键可能具有影响反应物化学性质的电荷。这是一个非常暂时的条件。磷酸和氨基酸之间的共价键很快断裂，释放磷酸并使氨基酸恢复到原来的状态。
阿伦尼乌斯方程描述了活化能与反应速率之间的关系。
k = Ae(-Ea/RT)
其中：k = 化学反应，T = 开尔文温度，Ea = 活化能，A = 指前因子，R = 气体常数
根据这个方程，可以观察到，在更高的温度下，两个分子碰撞的概率更高，导致更高的动能，从而导致对活化能的要求降低。
阿伦尼乌斯方程在计算产物随时间的生成速率时特别有用，其特征如下
d[products]/dt = rate = Ae(-Ea/RT)[AmBn]
其中[A]和[B]是反应物的浓度，m和n是它们各自的反应
催化剂是降低活化能的东西；在生物学中，它是酶。催化剂加快反应速率而不被消耗；它不改变初始反应物或最终产物。
上图显示了在进行催化的酶（蓝线）存在下活化能是如何降低的，以碳酸酐酶反应为例。 过渡态通常是反应中最不稳定的部分，因为它具有最高的自由能。过渡态与反应物之间的差异是活化吉布斯自由能，通常称为活化能.
酶（蓝线）通过降低能量和稳定高能不稳定过渡态来改变过渡态的形成。这使得反应速率增加，但也使逆反应更容易发生。
关于活化能障碍和催化剂加速反应的一些常见误解。催化剂不会降低相同障碍的活化能，而是选择另一条活化能更低的化学途径。催化剂导致新的途径，这些途径不需要那么高的活化能，从而加快反应速度。
关于活化能的另一个重大误解是，反应并不总是会产生热力学上最稳定的产物。有时，形成的产物是动力学上更稳定的，或者形成得更快。然而，如果催化剂可用，即使能量障碍很高，热力学上更稳定的产物也能形成。