苏氨酸蛋白酶是蛋白酶，其活性位点具有苏氨酸（一种氨基酸）。它负责功能性蛋白酶体，即大型蛋白质降解装置。苏氨酸蛋白酶在每个活性位点都有一个保守的 N 端苏氨酸。当 N 端被切除时，作为催化性 β 亚基的预蛋白会被激活。这使得苏氨酸成为 N 端残基。
苏氨酸蛋白酶被伯胺激活。苏氨酸蛋白酶的机制首次在 1995 年被描述。该机制表明，肽键的裂解使得氨基酸残基（通常是丝氨酸、苏氨酸或半胱氨酸）或水分子成为良好的亲核试剂，能够对肽的羧基进行亲核攻击。氨基酸残基（在本例中为苏氨酸）通常由一个组氨酸残基激活。