结构生物化学/酶/过渡态结合原理
与过渡态稳定相关的酶与过渡态的结合比与基态反应物的结合更紧密。酶被看作是灵活的分子，其形状与处于活化过渡态的底物或反应物互补。当酶与过渡态结合时，反应速率与过渡态浓度成正比地加速。
过渡态相对于基态的概念最早由 Kurz 在 1963 年提出。1966 年，Jencks 提出过渡态类似物抑制剂的存在。从 20 世纪 70 年代开始，过渡态理论开始在酶学中得到更多重视，当时科学家开始注意到过渡态类似物广泛的效力。
第一个研究过渡态几何的三维结构是鸡卵白溶菌酶。他们观察并研究了 X 射线晶体学，并可视化了催化位点与过渡态几何的互补性。科学家研究了许多寡糖抑制剂的结合，并展示了底物如何与溶菌酶结合。此外，他们推断出糖残基的构象强烈影响其与酶的结合。当糖残基处于其半椅式构象时，就会发生结合。
过渡态理论依赖于假设和近似。两个假设包括动力学瓶颈假设和平衡假设。动力学瓶颈假设指出过渡态复合物的分解控制着反应速率。平衡假设指出过渡态分子与反应物处于平衡状态。
通过热力学循环，过渡态理论可以应用于酶催化。
- J Kraut，"酶如何工作"，科学 1988 年 10 月 28 日：533-540。