结构生物化学/酶催化机制/菲利普斯机制
菲利普斯机制
Glu35 和 Asp52 是催化残基
酶结合六糖单位，残基 D 扭曲成半椅形，以最小化 CH2OH 的相互作用。
Glu35 将 H+ 转移到 D 环的 O1 上（广义酸），C1-O1 键断裂，在 C1 处产生共振稳定的鎓离子。
Asp52 通过电荷-电荷相互作用（静电催化）稳定平面（过渡态结合催化）鎓离子，SN1 机制。
酶释放水解的 E 环及其附着的多糖，产生糖基-酶中间体，H2O 添加到鎓离子以形成产物并使 Glu35 重新质子化，构型保留是由于酶裂隙屏蔽了鎓离子的一面。
催化残基是通过化学（基团特异性试剂）和分子诱变确定的。