结构生物化学/酶调节/同工酶
换句话说，同工酶是催化相同化学反应但氨基酸序列不同的酶。它们在不同的动力学参数和不同的调节特性中表现出来。
同工酶（也称为同工酶）是催化相同反应但结构不同的同源酶。同工酶之间的差异使它们能够在物种的不同位置调节相同的反应。特别是它们在氨基酸序列上有所不同。它们表现出不同的动力学参数以及调节特性。例如，同工酶具有不同的KM和Vmax值，并且可以通过生物化学特性（如电泳迁移率）彼此区分。
同工酶由不同的基因编码，并在不同的细胞器或不同的发育阶段表达。同工酶的目的是允许微调代谢，以满足不同发育阶段的需要，并帮助不同的组织和器官根据其生理构成和功能环境正常发挥作用。例如，动物器官中乳酸脱氢酶的同工酶在氨基酸序列和表达水平方面有所不同。特定器官中不同同工酶的水平与氧气供应水平有关。同工酶出现在身体的特定区域；在特定的细胞器或组织中有所不同。
在动力学方面，同工酶能够微调其酶促速率常数KM和Kcat。这种适应允许根据其环境（例如，存在于心脏和肝脏中的乳酸脱氢酶同工酶，其中O2在心脏中丰富，但在肝脏中不那么丰富）正确使用酶。
如上所述，同工酶是结构不同但执行相同任务的酶。需要生物化学分析来区分不同的同工酶。另一种方法可以使用凝胶电泳。这种方法利用了同工酶具有取代的氨基酸，从而导致酶电荷发生变化的事实。两种不同同工酶之间电荷的差异可以通过凝胶电泳轻松检测到。这为分子标记提供了基础，因为这些同工酶可以很容易地检测到。
为了鉴定同工酶，使用来自研磨的动物/植物组织和缓冲液的粗蛋白。然后通过电泳根据其电荷提取该蛋白的成分。由于组织中的所有蛋白质都存在于凝胶中，因此使用一种分析方法通过将它们的函数与染色反应联系起来来识别单个酶。这种方法要求酶在通过凝胶电泳分离后保持活性并具有功能。
一般来说，同工酶可用于满足不同组织和发育阶段的代谢需求。乳酸脱氢酶 (LDH) 是一种具有不同同工酶的酶。该酶用于催化葡萄糖在葡萄糖厌氧代谢中的合成。该酶的同工酶分为两种形式，即 H 同工酶和 M 同工酶。H 同工酶在心脏中表达更多，而 M 同工酶在骨骼肌中表达更频繁。两种同工酶都有两个多肽链，并且每种同工酶的链共享 75% 的氨基酸序列。两种同工酶都代谢葡萄糖，但不同之处在于 H 同工酶对其底物的亲和力高于 M 同工酶。另一个区别是 H 同工酶在像心脏这样的有氧环境中功能更好，而 M 同工酶在像肌肉这样的厌氧环境中功能更好，在那里剧烈的活动可能会耗尽氧气供应。例如，当大鼠心脏发育时，大鼠心脏组织中 H 和 M 同工酶的量开始发生变化，因为从厌氧环境转变为有氧环境。这可以在图 A 中看到。该图表描述了大鼠心脏的乳酸脱氢酶同工酶谱随着大鼠心脏组织发育而发生的变化。H 同工酶用方块表示，M 同工酶用圆圈表示。负数表示出生前的日期，正数表示出生后的日期。随着大鼠长大到成年阶段，M 同工酶的量急剧下降。
同工酶也可用于诊断组织损伤，例如心脏病发作或心肌梗塞期间受损的心肌细胞。当心肌细胞受损时，它们会释放细胞物质，如 H 同工酶。在采集血样时，如果 H 同工酶出现增加，则可能表明心肌细胞受损。
六磷酸葡萄糖激酶是另一种同工酶的例子。底物通常是葡萄糖，产物是 6-磷酸葡萄糖。六碳糖也称为己糖。葡萄糖激酶是六磷酸葡萄糖激酶的一种同工酶。激酶是一种催化从 NTP 到 NMP 转移磷酰基的酶。ATP 通常用于这类反应。葡萄糖激酶在代谢和调节人体碳水化合物中很重要。葡萄糖激酶酶的不同之处在于它对葡萄糖的亲和力要低得多。大多数葡萄糖激酶活性存在于肝脏中。在这里，它催化葡萄糖转化为甘油三酯。
Berg, Jeremy M. John L. Tymoczko. Lubert Stryer. 生物化学第六版。纽约：W.H. Freeman 公司 2007 年。