结构生物化学/酶术语
< 结构生物化学
- 酶：酶是生物系统的催化剂，是决定化学转化模式的非凡分子装置。几乎所有已知的酶都是蛋白质，具有很高的催化能力，并且对过渡态具有高度特异性。酶不会改变反应的热力学，它们只是加速反应或调整动力学。
- 底物：酶在它们可以催化的反应类型和它们选择的反应物方面都具有高度特异性。酶结合的反应物称为底物。
- 辅因子：通常，酶的催化活性是由于存在称为辅因子的少量分子。辅因子分为两组：1) 金属离子，以及 2) 维生素等称为辅酶的小有机分子。
- 脱辅酶：一种需要辅因子但目前缺少辅因子的酶称为脱辅酶。
- 全酶：一种具有催化活性的酶，如果该酶是完整的脱辅酶加上其所需的辅因子，则称为全酶。
- 辅酶：辅酶是一种辅因子，是小有机分子，如维生素，可以紧密或松散地结合到酶上。紧密结合的辅酶称为辅基。
- 辅基：辅基是紧密结合到酶上的辅酶。
- 过渡态：化学反应的过渡态是底物或反应物与产物之间的中间阶段。过渡态的自由能比初始底物阶段和最终产物阶段更高。
- 活化能：反应速率取决于活化能或过渡态的 ΔG，这与反应的正常 ΔG 很大程度上无关。酶通过帮助稳定过渡态来帮助降低这种活化能，从而提高反应速率并提高形成产物的可能性。
- 自由能：自由能用符号 G 表示。自由能差或 ΔG 是决定反应是否会自发进行或需要输入自由能来驱动反应完成的决定因素。如果 ΔG 为负，则反应为放能反应且自发进行。如果 ΔD 为正，则反应为吸能反应，并且不会自发进行。
- 活性位点：酶的活性位点是结合底物或底物以及（如果存在）辅因子的区域。它还包含直接参与键的形成和断裂的残基。活性位点的残基称为催化基团。活性位点通常是一个裂缝或裂隙，占据酶总体积的相对较小的一部分，具有独特的微环境，并且通过弱相互作用与底物结合。
- 诱导契合：诱导契合是指酶上的活性位点仅在底物结合后才会呈现出与底物互补的形状。这是一种动态识别，与酶-底物结合的锁和钥匙模型相反。
- 顺序反应：在顺序反应中，所有底物必须在任何产物释放之前结合到酶上。顺序反应有两种类型：1) 有序的，其中底物以确定的顺序结合到酶上，以及 2) 随机的，其中底物结合和产物释放的顺序无关紧要，只要所有底物都在任何产物释放之前结合即可。
- 动力学：化学反应速率的研究称为动力学，酶催化反应速率的具体研究称为酶动力学。
- 双置换反应：在双置换反应或乒乓反应中，一个或多个产物在所有底物结合到酶之前被释放。双置换反应的关键特征是存在取代酶中间体，其中酶被暂时修饰。
- 别构酶：别构酶由多个亚基和多个活性位点组成，不遵循米氏动力学。别构酶反而显示出反应速度与底物浓度呈 S 形曲线关系。血红蛋白就是一个别构酶的例子，其中亚基协同作用。
- 竞争性抑制：竞争性抑制是一种可逆抑制，其中酶可以像正常一样结合底物，或者结合抑制剂，但不能同时结合底物和抑制剂。竞争性抑制剂通过减少与底物结合的酶分子比例来降低催化速率。这种抑制不会影响反应速率，因此 V-max 不变。然而，反应的 K-m 会增加，因为抑制剂与底物竞争活性位点。可以通过增加系统中底物的浓度来克服竞争性抑制剂。
- 非竞争性抑制：非竞争性抑制剂的特点是抑制剂只与酶-底物复合物结合。抑制剂与酶-底物复合物结合后，会大大延长催化所需的时间。结果，V-max 下降。由于抑制剂只会与酶-底物复合物结合，因此 K-m 实际上会下降。
- 非竞争性抑制：一种抑制类型，其中抑制剂与酶的活性位点以外的位点结合。抑制剂与酶结合后，会导致酶的构象发生改变，从而影响其执行催化的能力。因此，反应的 V-max 下降。由于抑制剂不会影响酶对其底物的亲和力，因此 K-m 保持不变。
- 混合抑制：在混合抑制中，利用更复杂的抑制模式，其中单个抑制剂既阻碍底物的结合，又降低酶的周转数。
- 锁和钥匙 - 用于解释酶活性的机制。它指出每种酶都有一个与特定底物相匹配的形状，并且这种匹配类似于锁和钥匙的匹配。在这种机制中，酶不会改变形状。这种机制已被证明是错误的。
- 米氏 - 酶动力学的模型，专门描述不可逆酶反应的速率。它仅适用于反应的稳态阶段。
- K-m - 米氏常数。它也称为亲和常数，因为它描述了酶活性位点与其底物的亲和力。亲和常数越低，酶对其底物的亲和力就越大。
- 反馈抑制 - 一种抑制类型，其中酶促途径的产物抑制该途径的第一种酶。
- 活性位点的协同活性 - 一种特性，使一个活性位点的状态能够影响酶中所有其他活性位点的状态。例如，在协同酶中，底物与一个活性位点的结合会使所有其他活性位点更容易与底物结合。
- R 状态 - 酶可能具有的两种状态之一。这被称为松弛状态，因为酶的活性位点对其底物具有很大的亲和力。
- T 状态 - 酶可能具有的两种状态之一。这被称为紧张状态，因为酶的活性位点对其底物具有低的亲和力。
- 同工酶 - 同工酶是两种具有不同氨基酸序列但执行相同功能的酶。
- 爆发阶段 - 反应的爆发阶段发生在反应开始时。此时，没有产物，大量的酶和底物。此时反应速率非常快，米氏动力学不适用于此阶段。
- 稳态阶段 - 反应的第二阶段，其中有可测量的产物量。此时，米氏动力学可以应用。
- 活化能 - 必须跨越的阈值才能促进化学反应。有三种方法可以达到活化能：提高系统的温度、提高反应物的浓度，或使用酶或催化剂。
Berg, Jeremy M., Tymoczko, John L. 和 Stryer, Lubert。生物化学。第 6 版。纽约州纽约：W.H. Freeman and Company，2007 年。