结构生物化学/铁蛋白
铁蛋白是细胞储存铁的隔室。它是一种存在于所有生物体中的蛋白质，从植物和动物到细菌和古细菌。在哺乳动物中，铁蛋白主要存在于脾脏、肝脏和骨髓的细胞质中。细胞内铁蛋白的含量根据细胞的功能而有所不同。
一个铁蛋白蛋白分子由24个肽亚基组成。亚基要么是催化活性H亚基，要么是催化无活性且特定于哺乳动物的L亚基。24个肽亚基形成一个中空的球形外壳，包裹着铁芯。在亚基的交点形成通道，或小开口，允许某些离子或分子进出铁蛋白蛋白。三个肽亚基的交点形成一个三倍通道。该通道由极性氨基酸天冬氨酸和谷氨酸衬里。极性允许与铁离子和水发生有利的相互作用，因此作为铁进出铁蛋白蛋白的通道。四个肽亚基的交点形成一个四倍通道。它由亮氨酸氨基酸衬里，使其成为一个非极性通道。虽然它不能作为铁离子的运输通道，但它被认为是电子转运的位点，在Fe(III)还原为Fe(II)以及反之的氧化中发挥作用。Fe的还原和氧化很重要，因为它决定了Fe是否会被储存在铁蛋白蛋白中还是被释放到细胞中。
蛋白质分子量约为445,000，铁芯中可以储存多达4,300个Fe原子。铁以水合氧化铁磷酸盐的形式储存，[(Fe(O)(OH)8(FeOPO3H2).xH2PO4]，呈晶体固体晶格。从示踪实验中得知，水合氧化铁中的所有氧原子都来自水，而不是O2。晶格结构阻止Fe(III)原子溶解并从铁蛋白外壳中逸出。Fe(III)还原为Fe(II)使铁原子能够从晶格中分离出来，以便从铁蛋白中释放出来。当带正电的Fe2+离子吸引H2O中的负电氧时，在Fe(II)离子周围形成水笼。三倍通道的极性允许可溶性铁穿过通道，从而将铁从铁蛋白中释放出来。
当铁水平低时，铁蛋白合成减少。相反，当铁水平高时，铁蛋白合成增加。RNA结合蛋白与mRNA的铁反应元件(IRE)区域之间的相互作用调节这个过程。当两种RNA蛋白结合到IRE的“茎环”结构并抑制mRNA翻译时，铁蛋白合成被抑制。结合蛋白被称为铁调节蛋白(IRP1和IRP2)。IRP1受铁的存在或缺乏调节。当铁缺乏时，IRP1具有开放构型，能够与IRE环结合并抑制翻译。IRP2受其在铁过剩时降解的调节。当没有铁时，IRP2存在，因此它能够抑制翻译。当铁大量存在时，IRP2降解，铁蛋白合成可以进行。IRP1和IRP2的比率是组织特异性的。例如，IRP1在肝脏、肾脏、肠道和大脑组织中更占优势，而IRP2在垂体和前B淋巴细胞系中更丰富。
其他铁蛋白包括转铁蛋白和迷你铁蛋白。转铁蛋白在血液和其他体液中以Fe(III)的形式转运铁。其中之一以两个酪氨酸酚氧基、一个天冬氨酸羧基、一个组氨酸咪唑以及HCO3-或CO32-的形式结合Fe(III)。迷你铁蛋白Dps(饥饿期间的DNA保护)蛋白存在于细菌和古细菌中。它们由12个亚基组成，其功能与铁蛋白相反。迷你铁蛋白不是像铁蛋白一样使用双氧来浓缩铁，而是使用铁来解毒二氧化物和过氧化物。这个过程保护了DNA。