结构生物化学/NMP 激酶

一种名为核苷单磷酸激酶 (NMP 激酶) 的特定酶催化末端磷酸基团 (大多数情况下为 ATP) 转移到核苷单磷酸 (NMP) 上的磷酸基团。通常，NTP 到 NMP 的转移与水解反应竞争，其中来自 NTP 的磷酸基团转移到水分子而不是。然而，诱导契合模型的使用允许酶包裹底物并改变酶-底物复合物的整体构象以解决这个问题。磷酸化反应采用一般形式

ATP + NMP <=====> ADP + NDP

在这个反应中，酶 NMP 结合到底物 ATP (通过诱导契合)。NMP 获得一个磷酸基团并成为 NDP，而 ATP 底物失去一个磷酸基团，因此变成 ADP。

P 环结构

通过 X 射线晶体学，科学家和研究人员发现了许多不同 NMP 激酶的结构。分析三维结构表明这些激酶是同源蛋白。此外，晶体学数据表明 NTP 结合域是严格保守的。该域由围绕 β 片的两个 α 螺旋组成。该域的一个显着特征是在 β 链和 α 螺旋之间形成一个环 (P 环)。这些环往往会包裹或“环绕”底物，从而将它们封闭起来。P 环是独特的，因为它与结合的核苷酸上的磷酸基团相互作用。

镁和锰复合物

对 NMP 激酶和 ATP 底物的研究表明，这些激酶只有在存在镁或锰等二价金属离子时才具有活性。在这种情况下，ATP 底物结合到二价离子，形成金属离子-核苷酸复合物。这种复合物最终是 NMP 激酶等酶的真正底物。

镁或锰等二价离子的结合增加了酶的特异性。这些离子有助于稳定磷酸基团上的负电荷。二价离子与磷酸基团中的氧原子之间的相互作用改变了构象，使其可以特异性地结合到酶上。这些二价离子还产生真正底物复合物和酶之间的相互作用，从而增加结合能。

构象变化

通过了解腺苷酸激酶的三级结构，科学家和研究人员发现，当腺苷酸激酶结合到 ATP 类似物时会发生很大的构象变化。P 环包裹在磷酸链周围，主要与 β 磷酸基团发生反应。这允许酶的域向下移动，使得盖子在结合的核苷酸上形成。结果，γ 磷酸基团直接位于 NMP 结合位点旁边。这种结合会诱导另一种构象变化。