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结构生物化学/蛋白质术语

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结构生物化学蛋白质术语

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  • 一级结构:蛋白质的一级结构是指多肽中氨基酸的排列顺序。这些氨基酸通过肽键共价连接。
  • 二级结构:蛋白质的二级结构是指氨基酸链折叠成有组织的亚结构,例如α螺旋、β折叠片、β转角或ω环。这种组织方案主要由氢键维持。
  • 三级结构:蛋白质的三级结构是指单个多肽链的三维排列,包括疏水和亲水相互作用、二硫键和氢键(非共价键)、盐桥和基序。
  • 四级结构:蛋白质的四级结构是指多个多肽链组装成亚基的总体排列和组装。当多个亚基通过非共价相互作用稳定时,所得的复合物称为多聚体。
  • 脂肪族:不是芳香族的碳氢链。
  • 肽键 / 酰胺键:涉及将两个氨基酸连接起来的缩合反应,需要自由能的输入,但尽管键在热力学上不稳定,但由于水解速率非常慢,因此在动力学上是有利的。这种键也具有相当大的双键特征,使氨基酸相对平面化。
  • 二硫键:这些键由一对半胱氨酸氨基酸残基氧化形成,从而形成胱氨酸,通常参与三级结构排列。
  • 蛋白质:蛋白质是由称为氨基酸的单体单元通过肽键线性连接而成的线性聚合物。蛋白质自发折叠成天然的 3D 构象,具有广泛的功能基团,并且具有化学反应性。
  • Phi:Phi 是围绕氮原子到α碳原子之间的单键旋转发生的扭转角,这使蛋白质能够旋转到各种方向。按照惯例,顺时针旋转被认为是正旋转。
  • 磷酸二酯键:涉及磷酸基团和两个酯基的共价键。例如连接两个核苷酸的键。
  • Psi:Psi 是围绕α碳原子和羰基之间的单键旋转的角度。按照惯例,顺时针旋转被认为是正旋转,它允许蛋白质折叠成多种构象。
  • 扭转角 / 二面角:扭转角是衡量正负 180 度之间键旋转的量度。对于蛋白质,这些角度被称为 phi 和 psi,最容易在拉曼图上看到。
  • 残基:残基是多肽中的氨基酸单元。
  • 拉曼图:拉曼图是蛋白质构型中由于空间碰撞而允许和禁止的许多扭转角组合的可视化表示。
  • 空间排斥:空间排斥是指两个原子不能同时处于同一位置的事实。这是蛋白质结构的一个强大的组织原则。
  • 结构域:结构域是多肽链的球状单元,折叠成两个或多个紧凑区域,通常由多肽链的柔性片段连接。它们通常被认为是三级结构的一部分。
  • 基序:基序是超二级结构的一部分,描述了蛋白质中存在的二级结构元素的独特序列,例如螺旋-转角-螺旋或β带。
  • 同源性 – 具有共同的进化起源。有时错误地用于描述蛋白质或核酸序列之间的相似性。
  • 热点 – 蛋白质结合位点的必需氨基酸沉积物,具有特别高的结合自由能。可以聚集形成密集的“热点区域”。
  • 活性中心 – 蛋白质片段,在由相应蛋白质显示的酶功能的催化反应中起关键作用。
  • 结合位点 – 位于结合界面的氨基酸侧链。
  • 中心残基 – 除了结合位点和热点之外,还包含催化残基(活性中心)。

参考文献

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Berg, Jeremy M., Tymoczko, John L. 和 Stryer, Lubert. 生物化学。第 6 版。纽约,纽约州:W.H. Freeman and Company,2007 年。

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