结构生物化学/蛋白质功能/血红素/血红蛋白/AHSP
由于 α 链由四个基因座编码，而 β 链由两个基因座编码，因此会产生过量的 α 链，必须对其进行稳定以使其保持溶解状态并防止其沉淀出来。这是通过产生一种 α 血红蛋白稳定蛋白（即-AHSP）来实现的。这种蛋白质以与 β 链相同的方式与 α 链结合，形成可溶性复合物。它在 α 血红蛋白产生时与之结合，然后被产生的 β 血红蛋白取代，形成更稳定且更稳定的二聚体。这样就不会有过量的 α 血红蛋白积累并从溶液中沉淀出来。
AHSP 不仅对于处理新合成的过量 α-珠蛋白很重要，而且对于正常 Hb 四聚体的组装也很重要。研究表明，感染了轻度 α-地中海贫血的的小鼠，这种疾病会导致 α-珠蛋白缺乏和 β-珠蛋白过量，仍然会利用 AHSP。由于没有过量 α-珠蛋白积累和沉淀的风险，这些小鼠不需要 AHSP，但是，当比较没有 AHSP 和 α-地中海贫血的小鼠与正常小鼠以及具有 α-地中海贫血和完整 AHSP 的小鼠时，它们明显贫血，表明 AHSP 除稳定过量 α-珠蛋白外还有其他作用。
除了在 Hb 组装中作为重要的分子伴侣之外，AHSP 还可能由于其对防止 α-珠蛋白变性和促进复性的影响，在药物诱导的氧化应激条件下为红细胞提供额外的选择性优势。AHSP 在缺铁条件下也可能对红细胞有用，在这种情况下，血红素的可用性有限，并且无血红素 α-珠蛋白水平升高，有助于在影响 Hb 临界平衡的环境因素存在的情况下稳定红细胞。
http://www.pubmedcentral.nih.gov/
Berg，Jeremy M. John L. Tymoczko。Lubert Stryer。生物化学第六版。W.H. Freeman 和公司。纽约，2007 年。