结构生物化学/蛋白质功能/诱导契合
诱导契合是指酶在响应底物结合时，其构象和形状发生连续变化。这使得酶具有催化作用，从而降低活化能垒，导致反应的整体速率增加。换句话说，当底物与酶结合时，它会改变酶的构象。这形成了一个过渡中间体，降低了活化能，并使反应物能够以更快的速率向着产物方向进行。对于大分子（例如蛋白质），诱导契合显示了大分子响应配体结合而发生的形状变化，使得大分子结合位点更有效地适应配体的形状。酶将改变其形状，直到它完全与底物互补，从而激活酶-底物复合物。
当形成酶-底物复合物时，会从酶-底物复合物之间许多弱相互作用的形成中释放出自由能。释放的自由能称为结合能，只有当“正确”底物与相应的特定酶结合时，结合能才会最大化。为了最大化自由能的释放，底物必须处于其过渡态。当这种情况发生时，酶-底物复合物成为催化剂，进而使其他活化能降低。
对于酶而言，活性位点是酶与底物进行催化和抑制反应的结合位点；活性位点的结构及其化学特性对底物和酶的结合具有特异性。关于酶结合底物的方式，有两种理论：锁钥模型和诱导契合模型；诱导契合模型是指酶的活性位点结构在酶与底物结合后可以很容易地改变。
诱导契合模型描述了 E-S 复合物的形成，它是底物与灵活的活性位点之间相互作用的结果。底物在酶上产生构象变化，从而使酶中的基团正确排列。这使得结合和催化效果更好。
该模型与锁钥模型相反，锁钥模型解释了 E-S 复合物的形成，它是互补几何刚性结构（如锁和钥匙）结合的结果。协同模型和顺序模型是用来解释酶从 T 结构到 R 结构以及反之的构象变构变化的模型。在协同模型中，所有构成变构蛋白的亚基同时改变构象，而在顺序模型中，一个亚基的构象变化有利于其他亚基的构象变化。
米氏方程与酶催化反应的动力学有关，描述了反应中底物浓度和酶速度之间的关系，假设不存在变构效应。
腺苷酸激酶是诱导契合的一个很好的例子。这种酶通过在结合了必要的底物 ATP 和 NMP 后略微改变构象来发挥作用。当 ATP 和 NMP 都结合到这种激酶上时，这种酶的一部分（称为 P 环）向下移动，并在两个基团上形成一个盖子，这反过来有助于将两个底物更紧密地结合在一起，以便更容易地进行将磷酸基团从 ATP 转移到 NMP 的反应。这将 ATP 的磷酸基团保持更靠近 NMP，这也使两个底物处于正确的方向。这种构象变化通过将底物置于正确的位置并彼此靠近，从而帮助更有效地进行反应。我们看到这种酶通过诱导契合发挥作用，因为底物结合会略微改变酶的构象，以便更好地与底物相互作用。当两种底物都结合时，会发生各种构象变化，这确保了反应只有在两种底物都存在时才会进行，并且消除了在 NMP 不存在的情况下将磷酸基团转移到水的任何不必要的转移。
底物与酶结合后，形成过渡态复合物和产物，发生四种类型的催化机制。
1.键应变催化：底物和酶的结合发生新的排列，最终结合在一起以形成应变的底物键。这种结合会加速过渡态的形成。然而，最终构象不允许体积较大的基团和底物原子存在。
2.邻近性和定向催化：酶-底物相互作用清楚地指示反应基团的方向，并使它们彼此靠近。诱导的应变也是反应性的，在催化中起着重要作用。
3.涉及酸和碱的催化：应变机制使氨基酸充当酸或碱来完成催化反应。酸是质子给予体，碱是质子接受体。
4.共价催化：由于底物被引导到酶的活性位点，因此底物与酶之间形成共价键。例如：丝氨酸蛋白酶的蛋白水解反应，当蛋白酶具有丝氨酸活性位点时，会在丝氨酸的烷氧基和肽的羰基碳之间形成共价键。
http://themedicalbiochemistrypage.org/enzyme-kinetics.html#interactions
生物化学 第 6 版。Berg，Jeremy M；Tymoczko，John L；Stryer，Lubert。W.H Freeman and Company。纽约