结构生物化学/蛋白质功能/配体/金属结合位点
蛋白质结合金属配体的能力通常对蛋白质的功能至关重要。此外，最近的研究表明存在一种新型的蛋白质-金属相互作用，其中金属赋予蛋白质特定的功能。以熟悉的血红蛋白及其血红素基团为例，这种新型相互作用类似于将血红素基团连接到天然不具有血红素基团的蛋白质上，以使该蛋白质能够运输氧气。此外，许多金属能够诱导其结合的蛋白质发生构象变化，从而再次改变其功能。
该概念的实际应用是淀粉样蛋白模拟物的创建。由于其强度和机械刚度，淀粉样蛋白是构建纳米材料的有吸引力的化合物。这可以通过使用具有α螺旋二级结构和含有具有金属配位侧链（如His和Cys）的氨基酸的一级结构的肽来实现。当引入诸如Cu(II)或Zinc(II)之类的金属时，它们将作为配体结合在螺旋中心以创建所需的纳米材料。可以通过在螺旋内创建螺旋来进一步进行此过程。这通常使用诸如Pb和As之类的重金属来完成，并产生各种各样的纳米材料。或者，可以设计肽以以所需的方式与金属相互作用，从而产生不同的结构和功能。例如，添加Cd(II)可能诱导一种构象，其中存在四个连接到金属的连接，而添加Cu(I)可能仅与该肽形成两个连接。
另一个涉及蛋白质-金属相互作用的兴趣领域是固态无机底物（如金属和碳）。这种类型的行为已在珍珠形成中观察到，以及在人类的骨骼和牙釉质中观察到。尽管蛋白质亲和力和底物同一性之间的明确关系尚未确定，但某些观察结果弥漫在这一现象中。例如，对Ag底物具有亲和力的蛋白质往往含有比例上更大的Ser和Pro，而对C（纳米管）具有亲和力的蛋白质往往含有比例上更少的Typ和His。另一个观察到的趋势是未折叠蛋白质对Au的亲和力和折叠蛋白质对Pt的亲和力。
蛋白质-金属相互作用也正在绿色荧光蛋白（GFP）中进行研究。该概念是通过将荧光化合物的易见性与蛋白质结合金属配体的能力相结合来创建“金属传感器”。通过对GFP进行修饰，可以创建专门设计用于结合一定数量的特定金属原子的GFP变体，从而GFP的量将对应于样品溶液中未知量的金属离子。最近的研究表明，最好的结果是与处于2+氧化态的金属（特别是Zn(II)）一起使用，但Ca(II)和Mg(II)除外。