结构生物化学/蛋白质功能/过渡态模型
任何反应的过渡态都很难研究，因为它没有可见的寿命。为了理解酶催化的过渡态模型，需要了解酶在反应过程中与这种过渡态的相互作用。酶对过渡态的互补性可以被视为催化的必要条件。过渡态所处的能量“山峰”是酶必须降低的，如果要发生催化，因为如果它太高，反应就不能进行。酶-过渡态互补性的概念通过各种例子得到体现。
过渡态的结构基本上是原始状态的扩展和详细版本，其中三级和二级结构同时形成。过渡态模型类似于另一个模型，该模型以折叠蛋白质而不是提供框架模型而闻名，即“全局坍塌模型”。这可能是蛋白质缺乏过渡态的一种可能的共同功能特征。过渡态模型在起作用的一个例子是barnase的折叠。虽然barnase在过渡态中形成了完整的二级和三级元素，但涉及了一个框架过程。不幸的是，框架可能会被全局坍塌模型篡改，并且可以呈现一个统一的折叠方案。
过渡态模型从一种酶开始，然后与底物结合。能量是改变底物形状所需的。一旦形状改变，底物就会从酶上解离。这最终会导致酶形状的改变。模型最重要的方面之一是它增加了自由能的量。
过渡态理论可能是理解酶方面最重要的速率增强机制。该理论指出，酶比底物或产物更紧密地结合反应的过渡态，从而导致ΔG降低。酶与底物之间的弱相互作用在过渡态中得到了优化。
需要注意一些重要的主题。如果“酶”的活性位点与底物互补，则ΔG会升高。“酶”不会增强反应并保持结合。如果活性位点与过渡态互补，则ΔG会降低，酶会增强反应。酶与过渡态之间弱相互作用的能量学有利于形成过渡态的ΔG。
酶通过与过渡态形成非共价键来稳定和降低过渡态结构的能量。过渡态结合所产生的能量降低增加了过渡态形成并转化为产物的可能性。过渡态稳定性对酶催化很重要。作为活性位点最互补于过渡态结构的证据，已证明被称为过渡态类似物的化学物质，它们类似于过渡态的结构，以比底物更高的亲和力与酶结合。由于紧密结合，这些分子中的许多是酶的良好抑制剂。例如，抗生素青霉素抑制催化细菌细胞壁交联的转肽酶，因为它类似于该反应的过渡态。酶比其底物更互补于过渡态是有道理的。如果它们最互补于底物，它们可能会与底物结合得太紧，以至于反应无法进行。
Nelson，David L.；Cox，Michael M.（2005），生物化学原理（第 4 版），纽约：W. H.
D E Otzen，L S Itzhaki，N F elMasry，S E Jackson 和 A R Fersht。“大麦胰凝乳蛋白酶抑制剂 2 折叠/展开过渡态的结构及其对蛋白质折叠机制的意义”。http://www.pnas.org/content/91/22/10422.short。最后访问时间：2011 年 11 月 30 日。