结构生物化学/化学键/范德华相互作用
范德华相互作用（也称为伦敦分散力）是在彼此靠近的分子之间发生的弱吸引力。这些相互作用的基础是围绕原子分布的电子电荷会随着时间的推移而波动。当两个原子彼此靠近时，这种吸引力会增加，直到它们被范德华接触距离隔开。当两个分子彼此过近时，由于排斥作用产生的势能很高，这意味着它是不稳定的。即使分子是中性的，也会发生排斥，因为每个分子周围都有一个电子云。当这些分子彼此过近时，分子之间会发生排斥。当分子彼此远离时，由于排斥引起的势能会降低。这种力以约翰内斯·迪德里克·范德瓦尔斯的名字命名，他是研究它们的荷兰物理学家。
当两个分子相隔一定距离时，它们可以通过范德华力相互作用。当分子处于范德华接触距离时，它们被范德华相互作用稳定，因为系统在该距离处的势能处于最低点。在右侧显示的势能图中，最小势能点对应于范德华接触距离。
当分子之间的距离增加时，由于它们相距较远，弱键合的分子会失去稳定性，不再受范德华力的影响。但是，当两个分子之间的距离减小时，由于分子之间的静电排斥，稳定性也会降低。这种排斥作用在范德华相互作用中比在离子相互作用中更剧烈和更强烈，在离子相互作用中，排斥作用的程度更逐渐地感受到。
与范德华相互作用相关的能量非常小。通常，它们大约为每原子对 2 到 4 kJ/mol。当两个大分子表面相互靠近时，大量的原子处于范德华接触，并且在许多原子对上累加的净效应可能很大。像蛋白质和DNA这样的生物大分子包含许多潜在的范德华相互作用位点，这些微弱结合力的累积效应可能非常大；因此，生物大分子最稳定的结构是弱相互作用最大化的结构。
除了氢键和二硫键外，蛋白质结构还可以通过范德华相互作用稳定。在卷曲螺旋蛋白中，存在七肽重复序列，这些重复序列通过每个α螺旋之间的侧链相互作用形成；七肽重复序列在每 7 个残基中重复一次。如果这些重复残基是疏水的，例如亮氨酸，则会形成范德华相互作用以稳定这种蛋白质结构。
Berg, Jeremy; Tymoczko, John; Stryer, Lubert. 生物化学，第 6 版。W.H. Freeman and Company。2007 年。(8)