结构生物化学/酶/别构酶
别构酶 是米氏方程的一个例外。因为它们具有两个以上亚基和活性位点，所以它们不遵守米氏动力学，而是呈现 S 形动力学。由于别构酶是 协同的，因此 V0 对 [S] 的图呈现 S 形曲线。
S 形曲线是由于 T 状态和 R 状态曲线的组合而形成的。T 状态曲线将低于此处显示的曲线，而 R 状态曲线将高于。与许多酶不同，别构酶不遵守米氏动力学。这是因为别构酶必须考虑多个活性位点和多个亚基。因此，别构酶呈现上述 S 形曲线。反应速度 vo 与底物浓度的曲线图没有呈现使用米氏方程预测的双曲线图。对于别构酶，影响一种底物的催化活性会改变位于同一酶中的其他活性位点的性质。这种相互作用平衡的结果是协同效应，这意味着底物与酶活性位点的结合会影响底物与其他活性位点的结合。这种协同性解释了 V0 与底物浓度的 S 形曲线。
A. 简介
别构酶与其他酶不同，因为它能够适应环境中的各种条件，这是由于它的特殊性质。别构酶的特殊性质是它除了活性位点外还包含一个别构位点，该位点结合底物。非底物分子与别构位点的结合会影响酶的活性。在影响活性时，它可以增强或削弱酶的活性。别构酶的另一个重要特性是它还包含许多具有多个活性位点和别构位点的多肽链。与别构位点结合的非底物分子称为别构调节剂。
示例
天冬氨酸转氨甲酰酶是一个别构酶的典型例子。该酶催化嘧啶合成的第一步。该酶的功能是催化天冬氨酸和氨甲酰磷酸的缩合，形成氨甲酰天冬氨酸和正磷酸盐。该酶最终催化产生三磷酸胞苷 (CTP) 的反应。这种别构酶的独特之处在于，对于最终产物 CTP 的高浓度，酶的活性较低。然而，对于最终产物 CTP 的低浓度，酶的活性较高。别构性质表现为 CTP 分子具有奇特的构型或形状，与底物不同。CTP 不是与活性位点结合，而是与别构位点结合。因此，CTP 充当别构抑制剂，降低酶的活性。这种酶还在不同的多肽链上具有独立的调节亚基和催化亚基。然而，在 CTP 浓度保持较高而人体细胞需要更多酶的情况下，不同的别构分子 ATP 会附着在别构位点，并充当酶活化剂，增强酶的活性。因此，即使在 CTP 浓度高的情况下，由于 ATP 也作用于别构位点，因此可以增强酶活性。此示例解释了别构控制的优势以及别构酶适应环境各种条件的能力。这对细胞特别有用，因为在某些情况下，细胞需要像“ATP”这样的别构活化剂来增强酶的活性，即使由于产物量过高而被抑制。(CTP) 反馈抑制方面也表现为高量的产物会以抑制方式抑制酶的作用。
B. 别构酶的性质
别构酶具有与其他酶不同的独特性质。
(1) 一点是，别构酶不遵循米氏动力学。这是因为别构酶具有多个活性位点。这些多个活性位点表现出协同性，即一个活性位点的结合会影响酶上其他活性位点的亲和力。如前所述，是这些受影响的活性位点导致了别构酶的 S 形曲线。
(2) 别构酶受底物浓度的影响。例如，在高浓度的底物下，更多酶处于 R 状态。当没有足够的底物与酶结合时，T 状态占优势。换句话说，T 状态和 R 状态之间的平衡取决于底物的浓度。
(3) 别构酶受其他分子的调节。这一点在分子 2,3-BPG、pH 和 CO2 调节血红蛋白对氧气的结合亲和力时可见。2,3-BPG 通过稳定 T 状态来降低 O2 与血红蛋白的结合亲和力。将 pH 从生理 pH=7.4 降至 7.2（肌肉和组织中的 pH）有利于释放 O2。在体内富含 CO2 的区域，血红蛋白更有可能释放氧气。
参考资料
生物化学第六版。Berg，Jeremy M；Tymoczko，John L；Stryer，Lubert。W.H. Freeman 公司，纽约