结构生物化学/酶/催化三联体和S1口袋
催化三联体是一组三种氨基酸，存在于某些参与催化的蛋白酶的活性位点。三种具有催化三联体的不同蛋白酶是：胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和弹性蛋白酶。在胰凝乳蛋白酶中，催化三联体由丝氨酸195、组氨酸57和天冬氨酸102组成。丝氨酸的侧链与组氨酸残基的咪唑环结合，在底物存在的情况下，组氨酸从丝氨酸接受质子形成强烷氧负离子亲核试剂进行进攻。天冬氨酸残基通过氢键和静电作用使组氨酸取向，使其成为更好的质子受体。这种协同作用的结果不仅带来了更好的取向和稳定性，而且产生了能够进行进攻的足够强的亲核试剂。
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与上面描述的催化三联体相比，催化二联体仅包含两个氨基酸残基，通常一个充当亲核试剂，另一个充当质子供体以稳定产物。一个众所周知的例子是HIV-1蛋白酶，其中活性位点由两个天冬氨酸残基（Asp25和Asp25'）形成，一个以去质子化的羧酸根形式存在，另一个以质子化的羧酸形式存在。
S1口袋有助于解释为什么胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和弹性蛋白酶切割某些肽键。S1口袋是一个深疏水口袋，允许苯丙氨酸和色氨酸等长而中性的氨基酸进入胰凝乳蛋白酶。在S1口袋中的结合使相邻的肽键位于活性位点以进行切割。胰蛋白酶切割精氨酸和赖氨酸之后的肽键，它们是具有长而带正电荷侧链的氨基酸，因为它的S1口袋包含带负电荷的天冬氨酸，它吸引并稳定底物中精氨酸和赖氨酸的带正电荷侧链。弹性蛋白酶切割丙氨酸和丝氨酸等具有小侧链的氨基酸之后的肽键，因为它的S1口袋有两个庞大的缬氨酸残基，这减小了口袋开口的大小，因此只有小的侧链才能进入。
在右侧的图中，它显示了一些蛋白酶可能具有更复杂的特异性模式。它们表面有更多口袋来识别底物上的其他基团。与酶结合的底物是P基团，以红色着色，它们与蓝色标记的酶结合。酰胺键是碳和氮之间的红色键，也被称为参考点。