结构生物化学/酶/基团特异性试剂
不可逆酶抑制剂，用于共价修饰使酶失活；或通过与酶的官能团反应进行修饰的化学物质。
基团特异性试剂是能够与酶上特定氨基酸残基共价结合并不可逆地修饰它的酶抑制剂。它与亲和标记和自杀抑制剂相比，特异性较低。它与氨基酸的侧链反应。
二异丙基磷酰氟 (DIPF)（修饰丝氨酸残基）和碘乙酰胺（修饰半胱氨酸残基）是两种基团特异性试剂的例子。
基团特异性试剂不仅用于抑制酶，还用于推断某些氨基酸残基是否非常活泼，实际上在产物的催化中起着重要作用。例如，二异丙基磷酰氟 (DIPF) 只修饰酶胰蛋白酶上所有氨基酸残基中的一个丝氨酸残基。通过测量抑制前后转化率，可以确定该丝氨酸残基是否对酶的催化能力至关重要。（图中粉红色的 x 没有意义，应忽略）。
过渡态抑制剂类似于基团特异性试剂，类似于酶的底物。过渡态抑制剂是最初从酶底物衍生的分子。它们非常类似于底物的过渡态，但并不完全相同。因此，过渡态抑制剂能够结合到活性位点。然而，由于其细微的差异使其不同于原始底物，酶无法发挥其催化作用。过渡态抑制剂的一个例子是过渡态类似物吡咯-2-羧酸。这种物质模拟 D-脯氨酸的结合特性；然而，与 D-脯氨酸不同，吡咯-2-羧酸是三角形分子，而 D-脯氨酸是四面体。这种差异使吡咯-2-羧酸成为一种抑制剂，与外消旋酶的结合强度比 D-脯氨酸强 160 倍。过渡态类似物能够如此良好地结合酶，这引起了人们对催化的基本本质的关注：对过渡态的选择性结合[1]。
过渡态抑制剂的一种用途是能够利用它们创造抗体。通过在实验中将过渡态类似物注射到兔子体内，这些兔子能够产生针对过渡态类似物及其预期转化底物的抗体。然而，这些抗体的效率被发现不如实际上通过注射实际底物而产生的抗体。
[1] Berg, Jeremy M., Tymoczko, John L. 和 Stryer, Lubert。生物化学。第 6 版。纽约，纽约州：W.H. Freeman and Company，2007 年：231, 232。
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