结构生物化学/酶/非竞争性抑制剂
非竞争性抑制剂可以同时在不同位置与酶结合，无论是否有底物存在。它改变了酶的构象，但不改变结合效率或Km。非竞争性抑制剂与酶的活性位点以外的地方结合，改变了酶的形状，即使底物能够结合，活性位点也无法有效地发挥作用。大多数情况下，抑制剂是可逆的。然而，这种抑制降低了周转数，意味着反应速率降低。由于抑制剂与酶和酶-底物复合物结合，它降低了可用于正常催化的酶浓度。更少的有效酶导致更少的可用活性位点，从而导致更小的Vmax。与竞争性抑制不同，增加[S]（底物浓度）对于非竞争性抑制是无用的。
非竞争性抑制剂与酶的活性位点以外的另一个位点结合，并改变了酶的结构；因此，它阻止酶将底物转化为产物，但它仍然允许底物结合。因此，它降低了酶和底物化学反应的速度，这不能通过增加底物浓度来改变；结合降低了Vmax，并且对化学反应的Km没有变化。
E + I − (通过底物) → ES + I → E + P
ES + I ⇌ ESI → NR (无反应)
其中E是酶，I是抑制剂，ES是酶-底物复合物，P是产物。ESI是抑制剂与酶-底物复合物结合后的分子。ESI不能形成任何产物，因此后来的反应不允许（或无反应）。
根据米氏方程，KM（当速度为最大速度的一半时的底物浓度，或最大速度时的一半底物），保持不变，但最大速度降低。
该图显示了V0和[S]的双倒数图。x轴截距等于-1/Km，而y轴截距为1/Vmax。直线的斜率为Km/Vmax。因此，该图表明Km没有变化，而Vmax降低了。与原始图相比，x轴截距保持不变，而y轴截距随着斜率的增加而增加。
文件：Noncompetitive inhibitor.jpg
Berg, Jeremy M., John L. Tymoczko, and Lubert Stryer. BIOCHEMISTRY. 第6版。纽约：W. H. FREEMAN AND COMPANY，2007。
Reece, Jane (2011). 生物学. Pearson. ISBN 978-0-321-55823-7. {{引用书籍}}: 忽略了“合著者+ Lisa A. Urry、Michael L. Cain、Steven A. Wasserman、Peter V. Minorsky、Robert B. Jackson”文本 (帮助)