结构生物化学/酶/速率和常数
酶热力学
对于酶热力学，最重要的常数可能是∆G。∆G是产物和反应物之间的自由能差，也称为将反应物转化为产物所需的能量。更重要的是，它可以告诉我们反应是否会自发发生，而这正是酶所关注的。
如果∆G为负，则反应会自发发生（放能）。如果∆G为零，则系统处于平衡状态，不会发生净变化。如果∆G为正，则反应发生需要能量（吸能）。
对这种现象的热力学解释从吉布斯自由能的定义开始，它指出
∆G = ∆H - T∆S,
其中∆H是焓变（焦耳），∆S是熵变（焦耳/开尔文）。正如我们所看到的，如果熵（系统无序）引起的能量超过了焓（系统的热力学势能），则吉布斯自由能将为负，因此反应不需要能量即可发生。
酶动力学
酶动力学包含更多常数和速率；从Vmax开始，当酶上的所有催化位点都被底物饱和（结合）时，这是最大速率。另一个常数是Km，它是底物浓度，此时它等于Vmax的一半。它们之间的关系可以通过米氏方程看到。
酶动力学测量的是酶反应的速率。测量反应速率的一种方法是使用光谱变化，在不同波长下吸收光。研究酶动力学的另一种方法是通过绘制底物浓度（x 轴）与反应速度（初始速度）的曲线图。km（米氏常数）是在酶反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。
Vo = Vmax([S]/([S]+ KM))
其中[S]是底物浓度，Vo是反应的初始速率（t=0）。最后，还有kcat/KM的速率，它衡量催化效率。kcat是酶的周转数，即酶完全结合时单位时间内结合到酶上的底物数量。因此，kcat/KM速率越高，结合底物的效率就越高。