结构生物化学/酶催化机制/跨膜蛋白
跨膜蛋白 (IMP) 是一种直接附着在磷脂双层上的蛋白质分子，是细胞膜的结构和功能的一部分。从结构上看，它们穿过疏水的磷脂双层，只能被破坏疏水相互作用的去垢剂和变性剂去除。
目前，仅约 160 种跨膜蛋白的三维结构通过 X 射线晶体学和核磁共振成像得以可视化，因为分离蛋白质和纯晶体生长的难度很大。跨膜蛋白可分为两类：跨膜多拓扑结构蛋白（跨膜蛋白）和跨膜单拓扑结构蛋白。
位于双层疏水中心的蛋白质部分通常排列成 α 螺旋，以便极性氨基和羧基可以相互作用，而不是与疏水环境相互作用。伸出双层的蛋白质部分往往含有大量的亲水性氨基酸。
跨膜蛋白是最常见的 IMP，贯穿整个细胞膜。单次跨膜蛋白只穿过膜一次，而多次跨膜蛋白则穿过膜多次。单次跨膜蛋白的羧基端可以朝向胞质溶胶，也可以将氨基端指向胞质溶胶。
跨膜单拓扑结构蛋白仅附着在磷脂双层的侧面。已推导出以下蛋白质的三维结构：
- 前列腺素 H2 合成酶 1 和 2（环氧合酶）
- 羊毛甾醇合酶和角鲨烯-藿烷环化酶
- 微粒体前列腺素 E 合成酶
- 肉碱 O-棕榈酰转移酶 2
跨膜蛋白作为转运蛋白、通道（参见 钾通道）、连接蛋白、受体、参与能量积累的蛋白和负责细胞粘附的蛋白发挥作用。例如，胰岛素受体、整合素、钙粘蛋白、NCAM 和选择素。
许多蛋白质可以在双层平面内自由横向移动。一个证明这一点的实验是在适当条件下融合培养的小鼠细胞和人细胞，形成一个称为异核体的杂交细胞。小鼠细胞用与小鼠蛋白特异性抗体标记，该抗体共价连接有绿色荧光染料荧光素，而人细胞用红色荧光染料罗丹明标记。细胞融合后，在荧光显微镜下观察到的小鼠蛋白和人蛋白在异核体的两个半部分上分离。然而，在 37 oC 下 40 分钟后，小鼠蛋白和人蛋白完全混合在一起。将温度降低到 15 oC 以下会抑制这一过程，表明蛋白质可以在膜中自由横向扩散，并且随着温度降低，这种运动会减慢。但是，需要注意的是，一些跨膜蛋白不能在膜中自由横向移动，因为它们与细胞内的细胞骨架相互作用。
可以使用冷冻断裂技术通过电子显微镜揭示膜中蛋白质的分布。在这种技术中，膜样品被快速冷冻到液氮的温度，然后用锋利的打击断裂。双层通常会分裂成单层，露出内部。然后，暴露的表面覆盖一层碳膜，并用铂进行阴影处理，以便在电子显微镜下观察表面。膜的断裂表面被发现具有许多随机分布的突起，对应于跨膜蛋白。
Hames, David. Hooper, Nigel. 生物化学。第三版。泰勒和弗朗西斯集团。纽约。2005 年。