结构生物化学/酶催化机制/调控
蛋白质通过多种不同的方式进行调控；一些通过变构控制，一些使用不同形式的酶催化相同的反应。有些酶通过可逆或不可逆的共价修饰进行调控，另一些酶使用蛋白水解激活，其中酶原在被切割之前处于非活性状态，最后，一些酶通过控制酶的存在量来进行调控。
调控策略： - 变构控制 - 同种酶的多形式 - 可逆共价修饰 - 蛋白水解激活 - 控制酶的存在量
变构蛋白具有两个不同的位点，调控位点和功能位点。顾名思义，调控位点用于蛋白质来调节蛋白质功能。这是通过让小的信号蛋白结合到它们并发送各种信号来控制它们的活性来实现的。功能位点是蛋白质用来执行其功能的位点。因为它们包含不止一个不同的位点，所以这些蛋白质通常表现出协同性，因为一个活性位点会影响其他附近的活性位点。
协同性的一种模型是协同模型，也称为 MWC 模型。它提出，酶只能存在于紧张态 (T) 或松弛态 (R) 状态，而不能同时存在。它们要么完全存在于 T 状态，要么完全存在于 R 状态。当底物与酶的一个单体结合时，它会改变两种状态之间的平衡。例如，血红蛋白是四聚体。当氧气与一个单体结合时，平衡会从 T 状态转变为 R 状态。R 状态有利于氧气结合，而 T 状态则被后面描述的不同成分稳定。当一个氧气结合时，其他单体的平衡也会从 T 状态转变为 R 状态。随着更多氧气与血红蛋白结合，对氧气的亲和力增加。
协同性的第二种模型是顺序模型。在这个模型中，酶要么处于 T 状态，要么处于 R 状态。然而，在这个模型中，底物与酶的结合会引起构象转变，导致酶中的其他单体有利于底物的结合。在血红蛋白中，氧气与一个单体的结合会导致近端组氨酸更靠近血红素中的卟啉环，导致一个二聚体发生 15 度的偏移。这种构象变化会导致另一个单体对氧气的亲和力增加，从而有利于 T 状态。
变构控制的一个例子是天冬氨酸氨基甲酰转移酶，或 ATCase。这种酶催化产生胞嘧啶三磷酸，或 CTP 的反应。为了控制形成的产物量，CTP 会通过抑制催化剂 ATCase 来抑制自身的形成，这个过程称为“反馈抑制”。它是通过使非结合形式，或 ATCase 的 T 状态更稳定来实现的。这会导致平衡向非结合状态转移，从而降低 ATCase 对其底物的亲和力。这是蛋白质确保它们不会浪费能量来产生过量产物的一种方法。
CTP 不是唯一影响 ATCase 的 NMP 分子，ATP 也具有其自身的影响。CTP 稳定 T 状态，而 ATP 稳定 ATCase 的 R 状态。稳定 ATCase 的 R 状态使底物更容易结合，进而增加反应速率。
ATP 和 CTP 被称为对像 ATCase 这样的变构酶的“异构效应”。ATP 是天冬氨酸氨基甲酰转移酶的变构激活剂，因为它稳定 ATCase 的 R 状态，通过使底物更容易结合而影响邻近亚基。ATP 浓度增加有两个可能的解释。第一，高浓度的 ATP 信号表明高浓度的嘌呤和嘧啶。第二，高浓度的 ATP 表明有能量可用于 mRNA 合成和 DNA 复制，然后是这些过程所需的嘧啶的合成。
这些也可以被称为同工酶。同工酶是具有相同功能的同源酶，但由不同的氨基酸序列组成，具有略微不同的结构，或者对不同的调节分子或动力学参数（如 kM 和 Vmax）做出反应。同工酶允许对酶进行“微调”，导致酶具有相同的功能，但在不同的环境中工作，或者对不同的信号做出反应。同工酶可能是基因组中保留的突变的结果，也可能是趋同进化的结果。
同工酶的一个例子是乳酸脱氢酶，或 LDH。这种酶催化无氧葡萄糖代谢和合成的步骤。人类有两种形式的这种酶，分别是 H 和 M，分别存在于心脏和肌肉中。这两种同工酶在对底物的亲和力以及抑制它们所需的抑制剂水平上有所不同。这是有道理的，因为心脏和肌肉中存在高度不同的环境；心脏高度有氧，而肌肉则无氧。这使得两种“不同”的酶在两种不同的环境中执行相同的功能成为可能。
由于同工酶具有不同的结构，因此可以通过凝胶电泳等技术分离和鉴定它们。
通过共价键连接修饰基团（如磷）可以改变酶的活性。新的基团随后改变酶的反应性、大小、电荷等。
一个很好的例子是磷酸化，由蛋白激酶催化。磷酸化在生命体中许多不同的细胞中被使用，因为它具有许多良好的属性，使其成为一种良好的工具。这些良好的属性包括：~它在蛋白质上增加了两个负电荷~形成 2-3 个额外的氢键~由于磷酸化所需的能量，它是不可逆的~具有可根据特定需求改变的速度~会导致级联效应，导致放大结果
蛋白激酶是催化蛋白质磷酸化的酶。它们使用 ATP 作为磷酰基和能量的来源。有一些专门的蛋白激酶只磷酸化特定的蛋白质。它们识别特定的共有序列，该序列通常包含丝氨酸或苏氨酸残基。其他蛋白激酶是多功能蛋白激酶，可以磷酸化许多不同的蛋白质。
蛋白激酶 A (PKA) 是一个通过可逆共价修饰和变构控制来调控的酶的例子。PKA 的全酶形式形成一个非活性的 R2C2 复合物，该复合物由两个调节亚基和两个催化亚基组成。两个调节亚基包含假底物序列，这些序列与两个催化亚基的活性位点结合，抑制其功能。当四个环状腺苷单磷酸 (cAMP) 分子与两个调节亚基结合时，PKA 被激活，将它们从催化活性位点移除，从而释放并激活催化亚基。蛋白激酶 A 现在可以自由执行其功能并磷酸化其他蛋白质。
酶也可以通过阻止它们在给定时间之前发挥作用来控制。例如，许多酶通过某些键的水解来控制，使非活性酶变为活性酶。非活性的前体称为酶原；胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和胃蛋白酶等酶表现出这种特性。
以胰凝乳蛋白酶为例；它的非活性形式称为胰凝乳蛋白酶原，它将被胰蛋白酶切割，从而产生 pi-胰凝乳蛋白酶，pi-胰凝乳蛋白酶将反过来切割其自身的其他类型，从而产生最终的 α-胰凝乳蛋白酶。这将控制胰凝乳蛋白酶何时何地切割，因此它不会在错误的环境或时间切割。
胰凝乳蛋白酶原是消化酶胰蛋白酶的酶原（非活性前体）。它在胰腺中合成。它们储存在胰腺腺泡细胞中的酶原颗粒中。当神经冲动到达胰腺时，它会刺激颗粒释放胰凝乳蛋白酶原到通向小肠的管腔中。胰凝乳蛋白酶在精氨酸 15 和异亮氨酸 16 之间的肽键被胰蛋白酶切割时被激活。这会产生两个 pi-胰凝乳蛋白酶肽。然后，pi-胰凝乳蛋白酶切割其他 pi-胰凝乳蛋白酶肽。最终的结果是活性形式的 α-胰凝乳蛋白酶，它由三个链组成。
蛋白水解激活酶的另一个例子可以在血液凝固中看到。当组织发生创伤时，它会启动血液凝固级联反应。一个凝血因子的激活会触发其他触发因子的激活，从而产生放大效应，使身体能够快速响应损伤。当血管破裂时，它会激活组织因子 (TF)。TF 随后激活凝血酶，凝血酶是一种蛋白酶，可以切割纤维蛋白原，纤维蛋白原是纤维蛋白的酶原。当纤维蛋白形成时，它会聚合形成凝块。
这种调节形式通过转录来控制，不同的蛋白质会与特定的 DNA 序列结合，以调节 DNA 的某些片段的转录。某些酶基因的转录可以根据细胞环境的变化进行调整。这将影响系统中存在的酶量，从而调节催化反应。