结构生物化学/酶催化机制/催化
催化过程通过使用催化剂来提高化学反应速率。催化剂降低反应的活化能，从而允许遵循不同的反应路径。这种新的路径需要更少的能量，因此，反应速率会加快。催化剂不影响总反应的平衡，也不会以任何方式使反应更有利。它只是起到加速反应速率的作用，通常是成倍地加速。在反应过程中，催化剂不会被消耗，因此相同的酶可以在将来再次催化相同的反应。这就是催化剂通常影响底物转化为产物的动力学状态，但在总体反应的热力学中没有提及的原因，因为它在影响能量变化方面没有发挥任何作用。酶通过促进反应物和产物之间过渡态的形成来降低反应的活化能。当酶与其合适的底物结合时，它会释放结合能；也就是说，在形成许多弱键（疏水键、氢键、静电相互作用）时释放的自由能。只有酶的预期底物才能释放最大的结合能，这解释了为什么酶表现出如此高的特异性水平。然而，酶-底物复合物中的底物必须达到其过渡态，才能释放最大的结合能。一旦过渡态实现并释放了结合能，其高度的不稳定性要求它要么移向反应物侧，要么移向产物侧——更多的过渡态底物会移向热力学上更有利的那个状态。换句话说，催化反应的平衡完全取决于反应底物相对于产物的自由能：delta-G。
在共价催化中，底物与活性位点中一个反应性基团（通常是一个很好的亲核试剂）形成一个暂时的共价键，然后该复合物被整合到反应的催化中。共价复合物比原始底物本身更具反应性。这可能有助于降低反应后期状态所需的能量。当然，酶在反应过程中不会被消耗，因此必须通过断开暂时的共价键在某个时候被再生。遵循这种机制的酶的一个例子是胰凝乳蛋白酶，它是一种通过水解反应（或蛋白酶）切割肽键的酶。蛋白质中一些好的亲核试剂基团的例子是丝氨酸和酪氨酸（存在羟基）、组氨酸（咪唑基）、赖氨酸（氨基）、胱氨酸（硫醇基）以及天冬氨酸和谷氨酸（羧酸基）。
在酸碱催化中，酸或碱通过作为质子供体或受体来催化反应。酸通常是供体，而碱通常是受体（例如羟基离子）。这在有机化学中经常看到，当催化剂向羟基捐赠质子以产生水时，与羟基相比，水是一个非常好的离去基团，羟基是一个较差的离去基团。这个想法也适用于有机化学中的其他反应，即使没有水参与——催化剂捐赠或接受质子以产生一个更好的离去基团，从而启动反应。同样，催化剂最终在反应的某个时候再次形成，并且不会被消耗。
在特定酸碱催化中，水充当催化剂。水合氢离子 (H3O+) 充当质子供体，而氢氧根离子 (OH-) 充当质子受体。
在一般酸碱催化中，除了水以外的分子充当催化剂。例如，辅助因子或来自氨基酸侧链的质子残基。例如，组氨酸是一个有效的催化剂，因为它的 pKa 值非常接近生理 pH 值。
邻近效应催化指的是两个底物相互结合，使得它们在酶的反应位点附近彼此靠近，从而提高反应速率。底物也可以与催化基团接触，而不是与另一个底物接触。这里涉及的两个分子的取向对该过程很重要。
在金属离子催化中，金属离子充当催化剂，因此得名。金属离子可以与底物结合，以增强它们与酶的相互作用，确保正确的取向。金属离子充当底物和酶之间的桥梁，增加结合能。或者，金属离子可以将底物桥接到一个亲核试剂基团。金属离子可以稳定离去基团上的负电荷，使其成为一个更好的离去基团，或者屏蔽分子上的负电荷，以允许亲核攻击，否则可能会被排斥。它也可以通过改变其氧化态参与氧化还原反应。