结构生物化学/酶催化机制/调节/2,3-二磷酸甘油酸调节
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2,3-二磷酸甘油酸是一个三碳分子，有两个带负电荷（2-）的磷酸基团连接到中心碳，形成一个四面体结构。这种高度阴离子分子最常见于红细胞中，浓度约为血红蛋白浓度（约 2 毫摩尔/升）；这使得血红蛋白分子中发生的氧气运输效率非常高。2,3-二磷酸甘油酸（缩写为 2,3-BPG，也称为 2,3-二磷酸甘油酸（2,3-DPG））与组织中典型的脱氧血红蛋白结合的亲和力高于肺部中的氧合血红蛋白。纯血红蛋白只释放 8% 的氧气到组织中，但是含有 2,3-BPG 的血红蛋白可以释放 66% 的氧气到组织中。正是由于这个原因，血红蛋白而不是肌红蛋白，被更多地用于在组织和肺之间转运氧气。在红细胞中发现了高浓度的 2,3-BPG
2,3-二磷酸甘油酸是葡萄糖代谢的产物。它是由二磷酸甘油酸变位酶从 1,3-BPG 形成的。它可以从磷酸酶分解时形成 3-磷酸甘油酸。这种合成和分解需要几个步骤。
2,3-二磷酸甘油酸主要存在于人类红细胞中，即红细胞。它与氧合血红蛋白的氧气结合亲和力低于与脱氧血红蛋白的氧气结合亲和力。它还可以稳定血红蛋白在紧张状态下的氧气亲和力，因为氧气亲和力较低。这是由于 2,3-BPG 分子位于脱氧血红蛋白四聚体中心腔中的位置，在那里 2,3-BPG 与脱氧血红蛋白中每个β链上的带正电荷分子相互作用。结果，脱氧血红蛋白的构象发生了改变，使得需要更多的氧气分子才能与脱氧血红蛋白中的空位结合，从而使血红蛋白具有较低的亲和力 T 状态，直到添加更多氧气。这种效应使得氧气难以与血红蛋白结合，从而使其能够释放到氧气浓度低的区域。这就是血红蛋白成为如此有效的氧气载体的 原因。它能够在肺部高氧气水平下使自己饱和氧气，并保持氧气直到到达氧气浓度较低的组织。然而，这不会发生在松弛 (R) 状态，因为血红蛋白被氧合。因此，2,3-二磷酸甘油酸有助于调节血红蛋白的氧气运载能力。脱氧血红蛋白的 R 状态构象不允许发生这些相互作用，因为氧气与血红素基团结合。在 T 状态到 R 状态转变过程中，2,3-二磷酸甘油酸被释放。它对氧气转运至关重要，因为必须稳定 T 状态直到转变点。然而，T 状态非常不稳定，导致血红蛋白对氧气的亲和力很高，因此试图与氧气结合，从而破坏 T 状态。如果没有 2,3-BPG，由于其抑制能力，这种稳定性将无法发生。
2,3-BPG 也可以作为磷酸甘油酸变位酶的中间体。该酶在红细胞的 Embden-Meyerhof 糖酵解途径中使用。该途径是将糖原转化为人体肌肉中乳酸的厌氧代谢途径。
2,3-二磷酸甘油酸的影响在胎儿红细胞和母体红细胞之间表现出来。母体红细胞比胎儿红细胞更好地结合 2,3-二磷酸甘油酸。因此，胎儿红细胞具有更高的氧气亲和力，这解释了为什么氧气从氧合血红蛋白流向胎儿脱氧血红蛋白。由于胎儿红细胞含有更高的氧气亲和力，因此它允许氧气被运送到胎盘。出生后不久，人类就有了正常血红蛋白。胎儿细胞对氧气具有更高亲和力的原因之一是，胎儿血红蛋白不含β亚基，而是含有γ亚基。因此，结合 BPG 的口袋不同，这降低了对 BPG 的亲和力，同时提高了氧气结合。
1. Berg, Jeremy M. (2007). Biochemistry, 6th Ed., Sara Tenney. ISBN0-7167-8724-5. 2. Campbell, Neil A. Biology. 7th ed. San Francisco, 2005. 3. http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/2,3-bisphosphoglycerate,+diphosphoglycerate