结构生物化学/膜蛋白/折叠
膜蛋白折叠的研究因几个因素而变得复杂。从历史上看，由于膜蛋白含有大量疏水残基，因此很难结晶。位于这些生物膜中的蛋白质与水溶性蛋白质具有不同的表面性质。这些蛋白质更容易受到膜内横向力和弹性力的影响。由于一旦膜蛋白被分离，它要么展开，要么不再保持功能，因此很难在体外复制这些条件以观察膜蛋白。
操纵脂质双层以观察蛋白质已取得越来越多的成功。在较小的水溶性蛋白质上进行的研究，这种方法非常有效。结合小水溶性蛋白质的动力学和热力学研究，观察含有大量α螺旋的螺旋蛋白是可行的。
折叠错误的蛋白质与朊病毒相关疾病有关，如克雅氏病、牛海绵状脑病（疯牛病）、淀粉样蛋白相关疾病，如阿尔茨海默病和家族性淀粉样蛋白心肌病或多发性神经病，以及胞质内聚集疾病，如亨廷顿病和帕金森病。这些年龄发作性退行性疾病与错误折叠的蛋白质聚集形成不溶性细胞外聚集体和/或细胞内包涵体有关，包括交叉β折叠淀粉样蛋白原纤维。虽然目前尚不清楚这些聚集体是病因还是仅仅反映了蛋白质稳态的丧失，即合成、折叠、聚集和蛋白质周转之间的平衡，但最近欧洲药品管理局批准了塔法米司或 Vyndaqel（四聚体转甲状腺素蛋白的动力学稳定剂）用于治疗转甲状腺素蛋白淀粉样蛋白疾病，这表明是淀粉样蛋白原纤维形成的过程，而不是原纤维本身，导致了人类淀粉样蛋白疾病中后有丝分裂组织的退化。[18] 错误折叠和过度降解而不是折叠和功能会导致许多蛋白质病，如抗胰蛋白酶相关肺气肿、囊性纤维化和溶酶体贮积症，其中功能丧失是疾病的根源。虽然蛋白质替代疗法历来被用来纠正后一种疾病，但一种新兴的方法是使用药物伴侣来折叠突变的蛋白质使其发挥功能。