结构生物化学/蛋白质功能/氧结合曲线
氧与血红素基团中的铁结合，将部分电子密度从亚铁离子拉到氧分子。重要的是在氧释放时，将肌红蛋白保持在双氧形式，而不是超氧化物形式，因为超氧化物会自发生成新形式，对许多生物材料产生负面影响，而且超氧化物还会阻止铁离子以其三价铁状态（高铁肌红蛋白）与氧结合。与稳定的 O2 分子相比，超氧化物和超氧化物衍生的氧物种的反应活性非常高，因此可能会对细胞内部及其周围环境造成破坏性影响。肌红蛋白中的一个远端组氨酸残基调节血红素基团的反应活性，使其更适合氧结合。它通过与氧分子形成氢键来实现这一点；氧分子的额外电子密度使氢键异常牢固，因此更有效地作为稳定剂。
氧结合曲线是一个图，显示分数饱和度与氧浓度的关系。根据定义，分数饱和度表示具有氧的结合位点的存在。分数饱和度可以从零（所有位点均为空）到一（所有位点均已充满）。氧的浓度由分压决定。
血红蛋白对氧的亲和力相对较弱，而肌红蛋白对氧的亲和力较强。血红蛋白的氧结合曲线呈S形曲线。这是由于血红蛋白的协同性。当血红蛋白从肺部移动到组织时，其周围环境的 pH 值下降，与其反应的 CO2 量增加。这两个变化都会导致血红蛋白失去对氧的亲和力，从而将其释放到组织中。这导致了血红蛋白在氧结合曲线中的S形曲线，并证明了它的协同性。
File:Oxygen binding curve with hemoglobin and myoglobin.jpg
此图显示了血红蛋白与肌红蛋白的氧结合亲和力的比较，以及如果血红蛋白没有表现出协同性，则需要遵循的假设曲线。在这个图中，你可以看到血红蛋白的S形曲线，它一开始比肌红蛋白的亲和力略低，但与肺部氧气的亲和力相当。随着压力的下降，肌红蛋白和血红蛋白向组织移动，肌红蛋白仍然保持其对氧的高亲和力，而血红蛋白由于其协同性，突然失去了其亲和力，因此成为比肌红蛋白更好的氧气转运体。灰色曲线表示没有协同性，表明为了在组织中获得所需的低氧亲和力，血红蛋白一开始的氧亲和力会更低，因此在从肺部获取氧气方面效率会更低。
在红细胞中，血红蛋白的氧结合曲线呈现“S”形，称为S形曲线。S形曲线表明氧结合是协同的；也就是说，当一个位点结合氧时，其余未被占据的位点结合氧的概率会增加。
协同行为的重要性在于它使血红蛋白在转运氧气方面更有效率。例如，在肺部，血红蛋白的饱和度为 98%。然而，当血红蛋白存在于组织中并释放氧气时，其饱和度下降到 32%；因此，66% 的潜在氧结合位点参与了氧气转运。
纯化的血红蛋白与氧气结合得更紧密，使其在氧气转运方面效率降低。这种特性的差异是由于人体血液中存在 2,3-二磷酸甘油酸 (2,3-BPG)，它充当变构效应器。变构效应器在一个位点结合，并影响另一个位点的结合。2,3-BPG 结合到血红蛋白 T 态的一个口袋中，并在形成 R 态时被释放。2,3-BPG 的存在意味着必须有更多的氧气与血红蛋白结合，才能使向 R 态的转变成为可能。
其他调节，例如血红蛋白中的波尔效应，也可以通过氧结合曲线来描述。通过分析氧结合曲线，可以观察到氧亲和力与 pH 值之间存在正比关系。随着 pH 值的下降，血红蛋白中氧气的亲和力也会下降。因此，当血红蛋白接近低 pH 区域时，会释放出更多的氧气。波尔效应的化学基础是四级结构中形成了两个盐桥。一个盐桥是由β组氨酸 146（羧基末端基团）和α赖氨酸 40 之间的相互作用形成的。这种连接将有助于使组氨酸残基定位，以便在另一个盐桥形成中与带负电荷的天冬氨酸 94 相互作用。第二个桥是在组氨酸残基上额外添加一个质子后形成的。
当二氧化碳扩散到红细胞中时，它会在内部与水反应形成碳酸，碳酸会降低 pH 值并稳定 T 态。
氧结合曲线还可以显示二氧化碳存在对血红蛋白的影响。二氧化碳的调节作用类似于波尔效应。比较二氧化碳在血红蛋白中存在和不存在的情况下对血红蛋白的影响，结果表明，当存在二氧化碳时，血红蛋白在将氧气从组织转运到肺部方面更有效率。这种效率的原因是二氧化碳也会降低血红蛋白对氧的亲和力。二氧化碳的添加会导致 pH 值下降，进而导致血红蛋白对氧气的亲和力下降。这在组织中非常明显，组织中储存的二氧化碳被释放到血液中，然后进行反应，将 H+ 释放到血液中，增加酸度并降低 pH 值。