结构生物化学/蛋白质/蛋白质折叠成新的酶
酶在生物世界中为了生存和繁衍经历了多种机制。蛋白质在合成过程中能够在其功能状态下自我折叠的事实是研究人员研究过的最迷人的机制之一。
在活细胞中，蛋白质折叠发生在一个高度复杂的環境中，并利用不同的辅助蛋白质来发挥功能。一些蛋白质的唯一功能是保护不完全折叠过程免受功能障碍或多肽链免受折叠以外的相互作用。它特别保护蛋白质折叠过程不受可能导致聚集、折叠催化或其他可能减慢与异构化或形成二硫键相关的蛋白质折叠过程的因素的影响。折叠过程有一些例外，不需要辅助蛋白质来保护序列。证据表明，蛋白质折叠的代码包含在蛋白质序列中。这是因为研究表明，只要在条件环境中进行体外过程，蛋白质仍然可以像由辅助蛋白质支持的蛋白质一样发挥作用。
最近对蛋白质折叠的机制进行了大量的研究。许多研究人员也在这些进行的实验中获得了大量成功的反馈。许多不同类型的应用，如实验和理论应用，为研究蛋白质折叠的主要原因奠定了基础。
蛋白质折叠成新的酶的最强证据之一被称为“随机过程”。随机过程是一个随机过程，它计算实验最终结果的不同路径和结论的可能性。随机过程与确定性过程相反，确定性过程是实验结束后只有一个可能的初始结果。随机过程最初可能只有一个可能的结果，但实验结束后可能会有几个不同的、合理的結果，有些結果比其他結果更可能。
尽管如此，有偏见的一方认为，蛋白质之间的原始相互作用仍然比新测试的相互作用和技术更可靠和稳定。研究表明，即使蛋白质序列生活在细胞内非常复杂的環境中，它们的序列仍然可以保持原始状态。然而，当蛋白质错误地自我折叠或不能在活细胞中保持折叠时，就会发生不同类型的疾病。
一组可能的疾病的例子被称为淀粉样变性。一些常见的源自淀粉样变性的疾病是阿尔茨海默病和海绵状脑病。这些疾病发生在蛋白质由于折叠失败而聚集时。关于淀粉样变性有趣的一点是，聚集体的形成显示出与多肽的特性相似，而不仅仅是蛋白质折叠不良或不足的特征。在生物进化中，这种淀粉样聚集体并不常见，这就引出了一个问题：是否存在多种机制随着时间的推移而被篡改。为了防止这种疾病的发展，并阻止这种机制突变为无效的机制，研究蛋白质的折叠对于理解蛋白质的结构以及所有活细胞的功能至关重要。
尽管在蛋白质折叠领域取得了开创性的发现，但仍然存在一些问题。篡改蛋白质的折叠可能会改变人类为什么要操纵自然发生的机制的最初理论。由于对蛋白质序列进行的大量和构象变化，实验更有可能导致随机过程，产生多种途径和结果。此外，由于折叠过程结束时存在大量的异质性，改变蛋白质折叠序列可能会改变预期结果。根据牛津大学牛津分子科学中心的科学家克里斯托弗·多布森的说法，“有两种主要方法可以尝试克服这个问题”。
第一种方法依赖于使用生物物理技术，这些技术可以在折叠发生时监测氨基酸序列的特性。由于折叠过程发生得很快，需要多种方法来绘制序列的各个特性。例如，紫外圆二色性可以用来监测进化的二级结构，而荧光显微镜可以用来监测三级结构的进展。
第二种方法是使用蛋白质工程来研究蛋白质折叠的机制。蛋白质工程是一种研究折叠过程的特别好的方法，因为它也可以绘制蛋白质序列的过渡状态。对折叠和展开机制部分的检查发生在序列中单个氨基酸发生突变时。通过研究折叠过程的中间步骤，该机制表明，在一些重要的氨基酸周围形成了类似天然的蛋白质。这为另一种机制提供了证据，称为“成核-凝聚”，即一旦找到了整个过程的核心，蛋白质序列的大部分就会迅速形成。
Dobson, Christopher M. Biochem. Soc. Symp. (2001) 68, (1–26) (Printed in Great Britain). http://symposia.biochemistry.org/bssymp/068/bss0680001.htm. 最后访问：2011 年 12 月 1 日。