结构生物化学/催化
酶最常见的功能之一是催化反应的能力。在反应过程中，反应物必须克服活化能才能生成产物。所需的活化能决定了反应进行所需的时间。活化能越低，反应速率越快。酶在催化反应中的作用是稳定中间物种，中间物种处于活化能的最高点，从而降低活化能。酶不是与底物互补，而是与它的中间状态互补。如果酶与底物结合，它实际上会增加活化能。无论有无催化酶，达到的平衡都是相同的。然而，受到影响的是达到平衡的时间和速率。
通常，底物浓度越高，酶越容易与底物结合。通过绘制产物量与时间的函数曲线，斜率表示底物饱和之前反应发生的速率。这个值称为V0。增加底物浓度会增加V0。然而，当底物浓度过高时，反应不会再加速，此时达到一个临界点。这个临界点被称为最大速率Vmax。每种酶都有其独特的Vmax值。酶的另一个重要标识是Km值，定义为Vmax一半时的底物浓度。Km对每种酶也是唯一的。产物生成速率称为Kcat。将Kcat除以Km得到酶的效率常数，它告诉我们反应进行的速度以及酶找到底物的可能性。有关更多信息，请参阅催化。
磷酰基转移反应的一个关键特征是它们通常具有极其缓慢的非酶促速率，因此需要使用催化剂来实现巨大的反应速率加速。在磷酸酯磷原子处发生的反应也是许多生命系统中最重要和最基本过程的化学基础，因为它们允许通过核酸遗传信息的继承，并且还负责利用能量耦合驱动对维持细胞健康和活力至关重要的热力学上不利的反应。磷酰基转移反应在代谢途径和信号转导中也发挥着重要作用。
这些磷酰基转移反应中催化的一个可能机制是磷酸单酯的水解。水解速率随着pH值的降低而显着增加；这种变化表明磷酸单酯的质子化形式比磷酸单酯二阴离子反应更快。这些反应通常在酶的帮助下快速进行，可以归因于几个因素。例如，亲核试剂的活化可以通过三种方式之一来实现；亲核试剂的位置会影响亲核试剂，使其增加甚至减少。另一种方法是减少静电斥力。酶最重要的特征之一是它们能够利用结合相互作用和定位基团来进行催化。酶能够直接完成这一点的能力将酶特异性与催化直接结合起来。
在磷酰基转移反应中，亲核试剂与磷原子以及离去基团对磷原子的攻击对齐也很重要。另一个可能有助于单酯反应催化的因素是稳定潜在离去基团上的负电荷。研究还发现，磷酰基转移反应的过渡态通常可以是松散的、紧密的或同步的，具体取决于化合物是磷酸单酯、二酯还是三酯。磷酸单酯通常通过松散过渡态进行，二酯通过同步过渡态进行，三酯通过紧密过渡态进行。
磷酰基转移反应中使用的酶中存在带正电荷的官能团也会影响反应与转移的磷酰基的氧原子的相互作用。
- Berg，Jeremy；Tymoczko，John；Stryer，Lubert。生物化学，第6版。W.H. Freeman and Company。2007 年。
Jonathan K. Lassila、Jesse G. Zalatan 和 Daniel Herschlag。“生物磷酰基转移反应：理解机制和催化”。http://www.annualreviews.org/doi/full/10.1146/annurev-biochem-060409-092741?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori:rid:crossref.org&rfr_dat=cr_pub%3dpubmed
https://wikibooks.cn/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme
https://wikibooks.cn/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme/Activation_energy
https://wikibooks.cn/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme_Catalytic_Mechanism/Catalysis