结构生物化学/催化策略
酶是通过稳定过渡态来催化反应的蛋白质，因此降低了反应的活化能。为了实现这一点，酶使用不同的反应类别，称为催化策略。催化策略中使用的四类酶是：- 丝氨酸蛋白酶：胰凝乳蛋白酶催化机制的示例 - 碳酸酐酶：使快速反应更快 碳酸酐酶在血液中使 HCO3- 脱水以形成 CO2，以便在血液通过肺部时呼出。 - 限制性内切酶（BamHI）：Bam HI：用于 DNA 裂解反应。这种酶识别目标 DNA 中特定的碱基序列，即识别位点，并在定义的位置切割 DNA。我与二价阳离子共同结晶了 BamHI-DNA 复合物，BamHI 结合到非特异性 DNA 上形成静电陷阱，使其能够沿着 DNA 滑动。催化机制：反应前状态（谷氨酸 113 充当一般碱，从水分子中去除质子）
Transition state (Pentavalent phosphate intermediate forms with 2 negative charges)
Post-reactive state (proton donated by water molecule goes to oxygen in leaving group, phosphodiester bond is broken)
- 核苷单磷酸激酶 NMP 激酶是一种酶，有助于将三磷酸核苷末端的磷酰基转移到核苷单磷酸 NMP 上的磷酰基 NMP + ATP --> NDP + ADP
用于催化反应的策略是
虽然大多数酶只具有改变底物形状的活性位点，但在共价催化中，酶（或辅因子）作为第一步与底物共价结合。活性位点包含一个反应性基团，通常是亲核试剂，与底物形成共价键。然后，酶经过一个机制，最终分解底物并重新形成自身。例如，胰凝乳蛋白酶可以通过利用共价修饰来催化反应。它可以使用丝氨酸残基作为亲核试剂来吸引底物的非反应性羰基。
其他与胰凝乳蛋白酶类似的蛋白酶，如胰蛋白酶，可以使用催化三联体（包含天冬氨酸、组氨酸和丝氨酸残基）来激活酶活性并断裂肽键。蛋白酶通常涉及一个亲核试剂来吸引肽羰基。半胱氨酸蛋白酶通过组氨酸活化来攻击羰基。天冬氨酸蛋白酶通过天冬氨酸对来活化，天冬氨酸对分别以去质子化和质子化形式存在，分别攻击水分子和羰基。金属蛋白酶通过结合的金属离子（通常是锌）来活化，以活化水分子，水分子充当亲核试剂来攻击肽羰基。
这些酶通常使用除水以外的分子来捐赠或接受质子作为亲核试剂。一个例子是碳酸酐酶中的锌离子-组氨酸复合物，它将 H2CO4 分解成氢离子和碳酸氢根离子。锌吸引水分子，然后去质子化。氧充当亲核试剂，攻击二氧化碳分子，形成复杂的配位复合物。然后，另一个取代复合物，释放碳酸氢根离子。
两个底物的紧密接近可以增加两者之间反应的速率。通常，当两个分子结合成一个分子时，熵会降低。将这两个分子聚集在一起的酶会降低熵。这种速率的增加类似于增加反应物的浓度。然而，近似催化通常比简单地增加反应物浓度更能提高反应速率，因为酶通常使反应成为假分子内反应。
金属离子可以直接促进键的形成。由于它们是亲电性的，它们也可以充当稳定反应中间体上的电荷的作用。
所采用的策略类型取决于酶的结构特性以及酶将催化的反应。在催化反应中，许多时候会使用多种策略组合。