结构生物化学/血蓝蛋白
血蓝蛋白 是一种在软体动物中发现的蛋白质，它以与 血红蛋白 在人血中携带氧气的方式相同的方式携带氧气。与血红蛋白类似，中心金属原子以不同的方式结合氧气，但在血蓝蛋白中，该中心金属原子是铜。当铜从其 Cu(I) 形式氧化到其 Cu(II) 形式时，蛋白质的颜色从透明变为蓝色，这是软体动物血淋巴的蓝色色调的来源。血蓝蛋白（来自拉丁语 heme- 血和 cyanin- 蓝色）这个词的来源暗示了这种蓝色色调。在血淋巴中，血蓝蛋白以一种由钙或镁离子结合在一起形成大型复合物的细胞外蛋白质的形式存在。[1] 这些聚集体的单体数量和大小在软体动物和节肢动物物种之间可能有所不同，但所有形式都包含中心铜原子。
血蓝蛋白分子的结构和功能围绕着嵌在其核心中的两个铜原子。每个铜原子由三个组氨酸残基络合，形成每个原子的扭曲锥体几何形状。这以及铜原子之间的空间促进了两个铜原子与每个双氧分子之间的结合。在组氨酸残基附近，有两个苯丙氨酸残基形成疏水核心，保护活性位点。一旦氧气结合，几何形状会发生从三角锥形到扭曲四面体的变化，并且这种结合几何形状的变化解释了中心铜原子氧化时发生的颜色变化。虽然在节肢动物和软体动物血蓝蛋白中，结合机制和活性位点几乎相同，但亚基的结构和组装存在着各种差异。
在节肢动物中，血蓝蛋白由大约 75 kDa 的单体组成，这些单体组成六聚体，然后聚集成多个六聚体组。每个单体可以采取几种形式之一，所有这些形式都出现在分子中的特定位置。节肢动物血蓝蛋白有三个区域，第二个区域包含铜原子，位于一组 4 个 α-螺旋中。[2]
然而，软体动物具有更大的聚合物亚基，其数量级为 350-450 kDa。此外，亚基的聚集体通常要大得多；例如，头足类血蓝蛋白由 5-10 个圆柱形聚集体组成，而在其他腹足类中，可能多达 160 个氧气接受单元。[3] 尽管软体动物血蓝蛋白之间在四级结构上存在差异，但每个亚基的三级结构非常相似。
血蓝蛋白和其他促进氧气运输和有氧呼吸的蛋白质的进化根源在于一些最古老的生命形式。由于大气层主要是非氧气的，氧气可能对许多早期厌氧生物有毒。为了消除有毒的氧气副产物，进化出了早期的氧化蛋白，它们利用铁或铜来进行氧化过程。随着时间的推移，大气中的氧气浓度增加，氧化蛋白开始被用于有氧系统。此外，随着体型开始增大（大约 700-800 MYA），扩散将无法为整个生物体提供足够的氧气，并且基于铁和铜的分子开始多样化。软体动物和节肢动物血蓝蛋白结构之间的相似性表明血蓝蛋白结构在 750 MYA 之前发生了分化。[4]