结构生物化学/蛋白质/蛋白质翻译
翻译是将遗传信息（密码子）转换为蛋白质序列（氨基酸）的过程。在合成蛋白质之前，翻译需要一些组分。这些组分包括mRNA、tRNA、核糖体、氨基酸和能量。
mRNA（信使RNA分子）是在转录过程中产生的。
我们知道氨基酸和密码子通过遗传密码协同工作。然而，tRNA在氨基酸和密码子之间起着重要的作用。tRNA将正确的氨基酸带到其核糖体上。为此，tRNA需要能够识别它携带的密码子和氨基酸。tRNA具有3D结构。在一端，有一些与密码子互补的核苷酸；也称为反密码子。在另一端，tRNA与对应于密码子的氨基酸结合。每个tRNA都有一个与氨基酸结合的核苷酸序列。此外，每个tRNA都有一个辅助tRNA合成酶，这是一种利用GTP（代表鸟苷5'-三磷酸）将氨基酸与tRNA结合的酶。这导致形成氨酰-tRNA复合物。
核糖体被称为细胞的工厂，它是主要负责转录的蛋白质。现在，我们将它们付诸实践。核糖体由两个亚基组成，一个大亚基和一个小亚基，它们仅在蛋白质合成过程中结合在一起。核糖体的目的是获取实际信息和带电的氨酰-tRNA复合物以生成蛋白质。为此，它们具有三个结合位点。一个用于mRNA；另外两个用于tRNA。tRNA的结合位点是A位点，它容纳氨酰-tRNA复合物，以及P位点，它与连接到正在生长的多肽链上的tRNA结合。
蛋白质中的每个氨基酸都由一组三个DNA碱基编码，称为密码子。虽然每个密码子只编码一个氨基酸，但由于DNA碱基有64种可能的组合，但只有20种氨基酸，因此许多氨基酸由多个密码子编码。三种氨基酸被称为终止密码子（UAA、UGA、UAG），它们的功能是结束转录。只有一个起始密码子（AUG），它也编码甲硫氨酸氨基酸。密码子与氨基酸之间的关系称为遗传密码。
合成分为三个阶段：起始、延伸和终止。
合成从mRNA寻找一个小核糖体开始。它们在起始因子的存在下结合，并且小核糖体沿着mRNA滑动，直到到达起始密码子（AUG）。起始氨酰-tRNA复合物，甲硫氨酸tRNA（反密码子为5'-CAU-3'），与起始密码子配对。此时，大核糖体亚基加入复合物，完成核糖体。tRNA此时位于P位点，因为它是在生长中的多肽链的唯一部分。
IF1/eIF1A
细菌IF1的主要功能是防止tRNA与A位点结合，稳定小亚基对mRNA的结合，以及稳定fMet-tRNA/IF2/IF3与核糖体小亚基的结合。IF1通过增强IF3的反缔合活性来影响IF3，并在核糖体上与IF2协调，以便在起始程序后同时释放它们。eIF1A是IF1的古细菌和真核生物等价物，其结构与IF1相同，除了在N端有一个额外的尾部和在C端有一个螺旋，其功能尚未完全了解。
IF2/eIF5B
细菌中普遍保守的IF2和古细菌中普遍保守的eIF5B主要参与各自核糖体大小亚基的结合。亚基结合后，大亚基的GTP酶相关中心导致IF2或eIF5B水解反应，释放IF2/GDP或eIF5B/GDP以及IF2或eIF1A。已证明IF2有助于定位细菌中的fMet-tRNA，而尚未证明古细菌或真核生物中eIF1A存在这种过程。
IF3
IF3的主要作用是细菌核糖体的缔合和解离，因为它与IF1和IF2协同工作。IF3还参与定位起始密码子和帮助选择fMet-tRNA。通过在羧基结构域下方切割蛋白质，显示在足够浓度下，IF3的羧基末端部分可以执行整个IF3的功能。它通过与小亚基的活性位点结合并诱导构象变化来作为亚基缔合的竞争者。
eIF3
虽然eIF3在结构和序列上比IF3小且不同，但它执行一些类似的功能。eIF3能够识别AUG起始密码子并在其羧基端区分非AUG密码子。它通过与IF3的羧基结构域几乎相同的位点结合来发挥类似于IF3的功能，诱导不同的构象变化。eIF3与IF3的不同之处在于它不帮助选择Met-tRNA。
eIF2
eIF2是一种异三聚体，参与起始tRNA的选择以及Met-tRNA与小亚基的结合。eIF2/GTP复合物通过直接结合形成三元复合物与Met-tRNA，而eIF2与GDP或与不含甲硫氨酸残基的tRNA结合不太可能形成强三元复合物，并且可能发生解离。eIF2/GTP/Met-tRNA三元化合物与真核核糖体40S亚基结合，并在识别后通过GTP水解分离并回收eIF2。真核生物中的这种GTP水解需要额外的eIF5。
eIF4G
eIF4G是一种大蛋白，为帽结合复合物的构建提供支架。它还负责在形成有效的翻译所需的5'端帽时募集43S IC。还表明eIF4G与eIF3结合。
一旦复合物形成，核糖体就可以沿着mRNA滑动，边滑动边添加新的氨基酸。mRNA在A位点的密码子和互补的tRNA反密码子之间形成氢键。这填满了A位点。现在我们在A位点和P位点都有带电的氨酰-tRNA。酶肽酰转移酶利用氨基酸加载时储存在氨酰-tRNA复合物中的能量（来自GTP）来催化肽键的形成。用于此的氨酰-tRNA位于P位点。现在P位点的tRNA是自由的，并且A位点仍然存在氨酰-tRNA。这个氨酰-tRNA有它自己的氨基酸，现在与甲硫氨酸结合。为了添加下一个氨基酸残基，需要进行易位。核糖体组件沿mRNA以5'到3'的方向滑动。这将下一个密码子移到A位点。同时，来自P位点的脱酰tRNA被移动到E位点，取代先前脱酰的tRNA，并且携带新生肽链的氨酰-tRNA从A位点移动到P位点。该过程准备再次开始，一个空的A位点。
在细菌中，aa-tRNA在到达核糖体之前与GTP和延伸因子EF1A结合形成三元复合物。EF1A是非特异性的，它会根据对tRNA或氨基酸的不同亲和力结合大多数aa-tRNA。值得注意的例外情况是与EF1A结合较弱的起始tRNA fMet-tRNA和Asp-tRNA。真核生物中的同源延伸因子eEF1A具有与EF1A相似的特征。
非互补或非同源的aa-tRNA/GTP/EF1A复合物与正确的互补aa-tRNA三元复合物具有相同的结合核糖体的机会。有两种排除方法来确保aa-tRNA复合物与mRNA正确匹配。首先，aa-tRNA复合物和核糖体中的构象变化允许密码子和反密码子进行初始接触。非同源的三元aa-tRNA复合物会快速解离，并且EF1A水解GTP的可能性不大。碱基配对一直遵循到第三个碱基对，因此几乎同源的aa-tRNA复合物被普遍保守的核苷酸530、1492和1493排除在外。
在aa-tRNA三元复合物和核糖体正确互补匹配后，核糖体小亚基采用封闭构象，促进EF1A水解GTP。第二种消除近同源aa-tRNA的过程发生在PTC（肽酰转移酶中心）。与解离速率相比，近同源aa-tRNA的适应速率低得多，而同源aa-tRNA的解离速率与缔合速率相比非常低。这两种排除近同源aa-tRNA的方法相结合，使延伸期间突变的百分比非常低。
第二个延伸因子EF2/GTP附着在与aa-tRNA/GTP/EF1A三元复合物相同位置的核糖体上，并诱导tRNA和mRNA向下移动一个密码子。据认为，tRNA的受体位点首先从A位点移动到P位点，然后tRNA反密码子和mRNA密码子与核糖体小亚基一起旋转，对抗大亚基。EF1A/GDP由鸟嘌呤核苷酸交换因子回收以重新形成EF1A/GTP，而EF2/GDP的解离速率足够快，以允许EF2/GTP和EF2/GDP处于接近平衡状态。
翻译有自己的一套停止信号。如果A位点的密码子是UGA、UAA或UAG，则称为终止密码子。一个名为释放因子的蛋白质会结合到终止密码子上，而不是新的氨酰-tRNA结合到A位点，导致水分子添加到多肽链中。然后链将从P位点的tRNA上释放，两个核糖体亚基将解离，并且还会增加可能从单个转录本产生的蛋白质数量，几个核糖体可以同时翻译一条信息。这被称为多核糖体。
由于原核生物的DNA数量明显较少，因此翻译一次只能发生一种蛋白质。然而，由于原核生物没有细胞核，因此翻译与转录同时发生。在真核生物中，一条完整的mRNA链可以被许多核糖体同时翻译，从而大大减少产生可行数量的蛋白质所需的时间，但转录和翻译是分开的事件。转录发生在细胞核中，mRNA在翻译发生之前被输出到细胞质中。
此外，原核生物核糖体在结构上类似于真核生物核糖体，但并不完全相同。原核生物核糖体较小（小亚基为30S，大亚基为50S，而真核生物分别为40S和60S）。因此，通过阻止翻译来预防细菌感染的药物可以特异性地靶向细菌，并使宿主细胞正常发挥功能。
真核生物中的翻译受到高度调控，并受普遍和谱系机制的调控。最近的发现产生了信息，表明调控翻译的机制根据进化需求出现在不同的时间。因此，真核生物的进化与翻译的进化平行。一些机制独立于翻译进化，但后来被纳入其中。科学家现在的想法认为，调控翻译的机制可能参与了其他细胞过程，后来被纳入翻译。科学家们将这种整体观点称为“修补匠”，它涉及从其他细胞过程中共同选择和组装分子和调控机制。
Walsh，Christopher。“蛋白质的翻译后修饰：扩展自然的清单。”Roberts and Co.（2006）：2-6。
网站：http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/T/Translation.html
Campbell 和 Reece。“生物学，第 8 版”